内化素B（Internalin B）的富亮氨酸重复域是由7个富亮氨酸的重复单元串联组成的。其中每个单元包含一个短β链，通过一个转折连接到310螺旋以及一个N末端α-螺旋的顶部模体（motif）上。那么上述蛋白质的折叠途径是单一的、不连续的，还是通过多种形式并行进行的？

为了阐明这个问题，Courtemanche和Barrick研究了不稳定替代每个重复单元的保守残基的整体效应，并且绘制了过渡态的整体结构图。结果表明，尽管在重复单元里存在结构性过剩现象，但是过渡态的折叠过程是通过一个N末端进行总体控制，结构形成的程度偏向重复单元1和2，以及包括局部与重复单元之间的互动。

这项研究结果表明，在过渡态时，N末端顶部模体通过在一个快速成长的核子上连续地重复折叠来极化折叠路径，同时该研究也强调了序列特异性相互作用在途径选择上的重要性。

相关论文发表在5月7日的《结构》（Structure）上。（科学网 武彦文/编译）

（《结构》（Structure），Vol 16, 705-714, 07 May 2008，Naomi Courtemanche and Doug Barrick）