8月15日电子版PNAS文章说到：霍华德休斯医学院分子和细胞生物学研究人员利用RNAi技术敲除体外培养的果蝇组织的TFIID特异亚结构（subunits），研究在体内环境中，究竟是哪种亚结构对维持TFIID稳定性具有关键作用。

        TFIID是由TATA-box结合蛋白（TATA-box  binding  protein，TBP）和TBP协同因子（TBP-associated  factors）在体内装配的复合物，可识别和结合核心启动子，目前关于TATA-box和TBP协同因子相互作用的机制还了解甚少。

        TFIID酶依赖性聚集会引发转录前起始复合体（transcriptional  preinitiation  complex）形成。TFIID与核心启动子（core  promoter  ）DNA结合，指导其它普通转录因子（general  transcription  factors，GTFs）参与组装，然后与RNA聚合酶II（RNA  polymerase  II）结合，引发RNA合成过程。

        这一研究发现，TAF4相对于TBP和TAF1，对维持复合物的稳定性更重要；TAF5，TAF6，TAF9和TAF12对维持复合物稳定性有关键作用，TBP，TAF1，TAF2和TAF11对维持复合物稳定性作用不大。

　　研究人员推断：holo-TFIID的核心是由TAF4，TAF5，TAF6，TAF9和TAF12组成的稳定的亚复合体，在其外周围绕着TAF1,  TAF2,  TAF11,  和TBP等组分。提示：TAF1和TAF4在调节从含TATA较少，但含有下游核心启动子元件（downstream  core  promoter  element  ，DPE）的启动子区开始的转录过程中具有特异、明显的关键作用。而从含DPE较少，但含有TATA的启动子区开始的转录，几乎不依赖TAF1和TAF4。与同时表达TAF1和TAF4的情况相反，RNAi敲除TAF5对从两种启动子区开始的转录都影响不大。这些研究结果对先前关于TFIID组装、结构和功能的模型发出了挑战牌。（生物通记者  子元）