加州大学圣迭戈分校的Eliezer Masliah博士及其同事介绍说，阿尔茨海默病患者脑内堆积的β-淀粉样蛋白可促进α-synuclein蛋白的积聚，而后者可见于帕金森病患者的脑内。为此，他们研究了表达人类β-淀粉样蛋白和(或)α-synuclein的转基因小鼠。

    研究人员发现，表达两种蛋白的小鼠在学习和记忆方面存在严重缺陷，而且比仅表达α-synuclein的小鼠更早出现运动缺陷。

    双重转基因小鼠出现突触前末端及胆碱能神经元退化，且呈显著的年龄依赖性。这些小鼠比仅表达α-synuclein的小鼠形成更多的α-synuclein神经元包涵物。进一步分析显示这些双重转基因小鼠的神经元包涵物呈纤丝状，而表达α-synuclein的小鼠则为无定形状态。

    体外试验分析显示出了类似的结果，即β-淀粉样蛋白可促进α-synuclein的聚集和神经元内积聚。

    Masliah博士等指出，“至于此类动物模型和相应人类疾病中的神经元缺陷是否依赖于β-淀粉样蛋白和α-synuclein的纤丝状或前纤丝状结构仍有待于进一步研究。”

    “在两种情况下，β-淀粉样蛋白和α-synuclein的致病性相互作用提示：旨在阻断β-淀粉样蛋白和α-synuclein聚集的药物可能有利于神经变性疾病的治疗，而且这一范围比人们先前预计的更为广泛。”