中国科学院上海生命科学研究院植物生理生态研究所的张鹏课题组，近期在《自然》杂志网络版上发表了一项重要研究，首次解析了来源于乳酸杆菌的能量耦合因子型（ECF）叶酸转运蛋白的三维晶体结构，并揭示了其跨膜转运叶酸的分子机制。

ECF转运蛋白属于新型的ABC（ATP结合盒）转运蛋白家族，广泛存在于多种革兰氏阳性细菌中，包括许多致病菌。它们主要负责跨膜运输多种维生素和微量元素。然而，关于其具体的三维结构和转运机制，科学界尚不清楚。

张鹏团队采用异源表达和纯化技术，成功获得具有叶酸转运活性的ECF复合体，并利用上海同步辐射光源对其进行高分辨率晶体结构测定。这是首次获得ECF型ABC转运蛋白的结构，也首次解析了叶酸转运蛋白的三维结构，为理解其功能提供了重要的结构基础。

研究结果显示，该复合体由两个跨膜蛋白组成，底物结合蛋白EcfS斜插在细胞膜内，EcfT蛋白则形成“L”型结构，两个呈“X”型的螺旋伸出，位于EcfA/EcfA’ ATP水解蛋白的凹槽中，负责将ATP水解产生的能量传递到EcfS蛋白，驱动叶酸的跨膜转运。

专家指出，这一结构的解析为以ECF转运蛋白为靶点的抗生素药物设计提供了分子基础，也深化了对ABC转运蛋白跨膜转运机制的理解，有助于揭示维生素（尤其是叶酸）如何实现跨细胞膜的转运过程，具有重要的科学和应用价值。