2014年7月25日，美国宾夕法尼亚大学佩雷尔曼医学院的生物物理学家Roberto Dominguez领衔的研究团队在《科学》期刊上发表了一项重要研究，详细阐述了肌动蛋白微丝如何在其固定的一端形成肌肉的基本结构——肌小节。

肌动蛋白是人体内最丰富的蛋白质之一，参与了大部分运动，包括细胞及其亚结构的运动，甚至癌细胞的扩散。肌动蛋白分子在其他蛋白质的辅助下聚合成多种形态的肌动蛋白微丝，这些微丝具有正负极性，与其伸展方向相关。肌小节是心肌、骨骼肌以及平滑肌的收缩结构，主要由肌动蛋白和肌球蛋白组成。肌动蛋白微丝通过加帽蛋白固定其两端，其中负责在负极加帽的是原肌球调节蛋白。尽管这种蛋白已被发现30年，但其工作机制仍不清楚，破解这一奥秘需要了解肌动蛋白微丝负极的结构。

该研究小组成功破解了原肌球调节蛋白结合肌动蛋白的原子晶体结构。通过对人工突变的原肌球调节蛋白进行结构分析和生化分析，研究表明，一个原肌球调节蛋白分子能够缠绕在一个肌动蛋白微丝负极，并与三个肌动蛋白亚基和两个原肌球蛋白分子高度特异地相互作用。这项研究将有助于揭示原肌球调节蛋白、肌动蛋白以及原肌球蛋白突变引起的心脏疾病机制。

目前，该团队正在研究另一个新发现的平滑肌蛋白。该蛋白与原肌球调节蛋白相似，但功能却大相径庭，主要参与肌小节的发育和修复。