表2-2 免疫球蛋白超家族的组成（成员举例）

　　（二）免疫球蛋白超家族的特点

　　1．IGSF的结构特点 IGSF的成员均含有1～7个Ig样功能区，第个Ig样功能区约含100（70～110）个氨基酸残基，功能区的二级结构是由3～5个股反平行β折叠股各自形成两个平行β片层的平面（anti-paralle β-pleated sheet）,每个反平行β折叠股由5～10个氨基酸基组成，β片层内侧的疏水性氨基酸起到稳定Ig折叠的作用，大多数功能区内有一个二硫键，垂直连接两个β片层，形成二硫键的两个半胱氨酸间有55～75个氨基酸残基，使之成为一个球形结构，肽链的这种折叠方式称为免疫球蛋折叠（Ig fold）。

　　根据IGSF功能区中Ig折叠方式、两个半胱氨酸之间氨基酸残基的数目以及与IgV区或C区同源性的程度，IGSF功能区可分为V组、C1组和C2组。

图2-11 人Ig轻链（λ）多肽折叠示意图

　　（1）V组：V组功能区的两个半胱氨酸之间含65～75个氨基酸残基，有9个反平行β折叠股，如IgH链和L链V区，TCRα、β、γ、δ链V区，CD4v区，CD8α、β链V区，Thy-1,pIgR和分泌成分（SC）N端四个功能区，CEAN端第一个功能区，PDGFR靠近胞膜的功能区等。

　　（2）C1组：又称C组。C1组功能区二个半胱氨酸之间约含50～60个氨基酸残基，有7个β折叠股，如IgH链和L链C区（γ、δ和α链的CH1～CH3或μ和ε链的CH1～CH4），TCRα、β、γ、δ链C区，MHc Ⅰ类分子重链α3功能区，β2M，MHCⅡ类分子α2和β2功能区，CD1、Qa和TL靠近胞膜功能区等。

　　（3）C2组：又称H组。C2组功能区的氨基酸排列的顺序类似V组，但形成二硫键的两个半胱氨酸之间所含氨基酸残基数约为50～60，有7个β折叠股，这种结构介于V组和C1组之间，如CD3γ、δ和ε链，CD2和LFA-3（CD58），pIgR靠近胞膜功能区，FcγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ、FcεRⅠα链、FcαR，ICAM-1，CEA第2至7个功能区，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、SCFR。PDGFR第1至4功能区，以及N-CAM、CD22、CD48分子等。

　　2．IGSF功能特点 IGSF的功能是以识别为基础，因此又称为识别球蛋白超家族（cognoglobulin superfamily）。IGSF很可能最起源于原始的具有粘功能的基因，通过复制和突变衍生形成了识别抗原、细胞因子受体、IgFc段受体、细胞间粘附分子以及病毒受体等不同的功能区。IGSF识别的基本方式有以下几种。

　　（1）IGSF和IGSF相互识别：①同嗜性相互作用（heterophilic interaction）如相同神经细胞粘附分子（N-CAM）之间的相互识别，血小板内皮细胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互识别；②异嗜性相互作用（　heterophilic interaction）,如CD2与LFA-3，CD4与MHCⅡ类分子的单态部分（α2和β2），CD8与MHCⅠ类分子的单态部分（α3），poly IgR与多聚Ig,FcγRⅠ (CD64)、FcγRⅡ(CD32)、FcγRⅢ（CD16）与IgG Fc 段，FcγRⅠ与Ige Fc段，FcαR（CD89）与IgA Fc段，CD28与B7/BB1（CD80）等之间的相互识别。

图2-12免疫球蛋白超家族V组、C1组和C2组结构模式图

　　（2）IGSF和结合素（integrin）相互识别：如ICAM-1（CD54）、ICAM-2（CD102）与LFA-1（CD11a/CD18），VCAM-1（CD106）与VLA-4（CD49d/CD29）之间的相互作用。

　　（3）IGSF和其它分子的相互识别：包括TCR识别MHCⅠ类或Ⅱ类分子与抗原复合物，细胞因子受体识细胞因子等。