肌动蛋白的染色体捕捉之手

        在细胞分裂中，一般认为微管（microtubule）是捕捉染色体、并使之排列于纺锤体之上的唯一结构。但Jan  Ellenberg和他的同事对此提出了补充意见，认为在这个过程中，具收缩特性的肌动蛋白（actin）网络为微管星体(microtubule  aster)在染色体捕捉范围之外的空间内伸出了援助之手。

        这篇文章刊登在Nature杂志上，Ellenberg领导的小组研究了海星（starfish）卵母细胞，因为这种细胞的核很大。通过对减数分裂I期的微管和染色体进行拍照，他们发现所有的染色体，包括远端的染色体在内，在核膜分裂之后立即移向中心体（centrosome），而远端的染色体在微管接触之前就开始移动了。另外，他们还发现：在去微管聚合作用药物存在的条件下，染色体的中板集合（congression）也几乎正常进行着。这就表明在细胞内还存在另一个非微管依赖的机制。

        为探究哪个机制可以为长距离的染色体捕捉负责，Ellenberg和同事们给细胞培养液中添加了一种去肌动蛋白聚合作用药物，结果发现这些细胞中有75%在染色体的中板集合方面存有缺陷。当细胞培养液中同时加入去肌动蛋白聚合作用和去微管聚合作用药物时，染色体的中板集合功能则彻底丧失。跟踪染色体的行踪，作者发现染色体的移动大致可以分为两个阶段：第一阶段，染色体的缓慢移动是肌动蛋白依赖性的；第二阶段，快速移动阶段是微管蛋白依赖性的。

        随后，Ellenberg研究小组表明肌动蛋白聚合过程（actin  polymerization）在核膜即将分裂之时就开始了，因为在实验中发现大量荧光标记的葡聚糖分子进入核内。他们认为是核膜的分裂激发了肌动蛋白的聚合过程，这个激发可能是通过混合区室化的细胞核和细胞质物质来实现的。

        使用荧光探针（fluorescent  probe）来观察肌动蛋白的网络系统，作者发现在染色体周围有着丝状肌动蛋白（filamentous  (F)-actin）网络系统存在。这些丝状肌动蛋白在第一个时期即染色体缓慢移动时期存在，之后就消失了，接着就发生了第二阶段，即微管蛋白依赖的染色体快速捕捉阶段。

        丝状肌动蛋白网络系统是在靠近动物极（animal  pole；是中心体存在的地方）的位置消失的，这可能是因为肌动蛋白的去聚合过程引起的。另外的一个实验证实了这点，就是在细胞培养液中加入肌动蛋白固定药物会导致严重的染色体损失。对此作者的看法是随着肌动蛋白朝动物极的不断收缩，肌动蛋白网络系统将携带染色体一同移动并将之交给微管星体。

        在很多其他动物的大核卵母细胞中，作者也观察到了相似的肌动蛋白依赖的染色体中板集合过程。这似乎是脊椎动物和哺乳动物中共同的机制。

        编者注:摘译自  ORIGINAL  RESEARCH  PAPER

        A  contractile  nuclear  actin  network  drives  chromosome  congression  in  oocytes

        Nature  436,  812-818  (11  August  2005) (责任编辑：泉水)

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