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北大陈阅增普通生物学笔记(3)

时间:2005-12-30 20:56来源:Internet 作者:bioguider 点击: 11390次

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 (四)、蛋白质
1、一般特性
①、蛋白质(protein)是细胞和生物体的重要组成成分。细胞干重的一半是蛋白质。肌肉、皮肤、血液、毛发的主要成分都是蛋白质。生物膜中蛋白质的含量约占60%~70%。植物体由于有丰富的纤维素,蛋白质含量相对略少。
②、蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中,起着十分重要的作用。蛋白质还参与基因表达的调节,以及细胞中氧化还原反应、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。许多重要的激素,如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。此外,多种蛋白质,如植物种子(豆、花生、小麦等)中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。
③、蛋白质属于生物大分子,相对分子质量范围约为6 000~6 000 000或更大。牛胰岛素是小分子蛋白质,相对分子质量只有5 700,牛胰中核糖核酸酶相对分子质量为12 600,人血红蛋白为64500,蜗牛蓝蛋白为6 600 000。 
2、氨基酸
氨基酸(aminoacids)是蛋白质的结构单体。天然存在于蛋白质中的氨基酸共有20种。  主结构上的一个共同特点是,在与羧基一COOH相连的碳原子(α—碳原子)上都有一个氨基,因而称为氨基酸,它们的不同之处在于它们的不同之处在于它们的侧链,即右式中的R,各有不同。
R基团或侧链的结构、长短和电荷的不同决定各种氨基酸在溶解度以及其他特性上的差异。侧链中如有碳原子,则按α—碳原子的顺序排列为β、γ、δ…碳原子。
根据只基团或侧链的特性,氨基酸可分为5类:
①、基团无极性,疏水 有甘氨酸(glycine)、丙氨酸(alanine)、缬氨酸(valine)、亮氨酸(1eucine)、异亮氨酸(isoleucine)、脯氨酸(proline)等。蛋白质大分子中带有这些疏水氨基酸的部分在水中往往折叠到大分子的内部而远离水相。  
②、R基团为芳香族,无极性, 有色氨酸(tryptophan)、苯丙氨酸(phenylalanine)和酪氨酸(tyrosine)。酪氨酸羟基在蛋白质分子中可形成氢键,有稳定蛋白质分子构象的作用。
③、R基团有极性,不带电荷,亲水 有丝氨酸(serine)、苏氨酸(threonine)、半胱氨酸(cysteine)、甲硫氨酸(methionine)、天冬酰胺(asparagine)和谷酰胺(glutamine)。蛋白质分子带有这类氨基酸的部分在水相中大多露在蛋白质分子表面与水接触。半胱氨酸能形成二硫键(一S—S一),有稳定蛋白质分子构象和使蛋白质分子折叠起来的作用。
④、R基团带负电(酸性) 有天冬氨酸(asparticacid)和谷氨酸(glutamicacid)
⑤、R基团带正电(碱性) 有赖氨酸(1ysine)、精氨酸(arginine)和组氨酸(histidine)。
3、肽键、肽和多肽
  一个氨基酸分子中的萨氨基,与另一氨基酸分子中的。—羧基脱水缩合,形成肽键(peptidebond),生成的化合物称为二肽。例如:甘氨酰丙氮酸
  二肽再和一个氨基酸以肽键相连,就形成三肽。不同数目的氨基酸以肽键顺序相连,这样形成的长短不一的链状分子,即是肽(peptide)或多肽(polypeptide)。肽和多肽的区分主要是根据分子的大小。通常相对分子质量在1 500以下的称为肽,在1 500以上的称为多肽。多肽链的一端有一个一NH2,带这个基团的氨基酸称为肽链的氨基末端氨基酸或N末端氨基酸;另一端有一个--COOH,带这个基团的氨基酸称为肽链的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。
  多肽是蛋白质分子的亚单位。有些蛋白质分子只是一条多肽链,有些则是由几条多肽链组成。例如,胰岛素由2条多肽链、血红蛋白由2对或4条多肽链、细胞色素氧化酶由7条多肽链组成等。组成蛋白质分子的各多肽链常以二硫键互相连接,形成特定的结构。二硫键的存在使肽链能够折叠。例如,牛胰核糖核酸酶是只有一条多肽链的蛋白质,含124个氨基酸。这一多肽链上有4个二硫键,使多肽链折叠连接而呈现特殊的形态。牛胰岛素有A、B2条肽链,共含3个二硫键:一个二硫键位于A链第6和第11氨基酸之间,使A链出现折叠;另2个二硫键将A链和B链连接起来。
4、蛋白质的空间结构
①、蛋白质的一级结构
是指蛋白质分子中多肽链的数目,多肽链之间的连接方式和连接部位,二硫键的数目和位置,多肽链中氨基酸的数目、种类和顺序等。
②、蛋白质的二级结构
是指蛋白质分子中的肽链向单一方向卷曲而形成的有周期性重复的主体结构或构象。这种周期性的结构是以肽链内或各肽链间的氢键来维持的。例如,动物的各种纤维蛋白,它们的分子围绕一个纵轴缠绕成螺旋状,称为α—螺旋。相邻的螺旋以氢键相连,从而保持了构象的稳定。
  指甲、毛发以及有蹄类的蹄、角、羊毛等的成分都是呈α—螺旋的纤维蛋白,称为α—角蛋白。普遍存在于动物结缔组织、真皮、腱、韧带、骨及软骨以及角膜等处的胶原纤维,也是由一种纤维蛋白,即胶原蛋白(collagen)所构成。胶原蛋白是脊椎动物中最多、最普遍的一种蛋白质,是结缔组织的成纤维细胞的分泌产物。胶原蛋白分子含3个α—螺旋肽链,每链有1 050个氨基酸,3链互相扭成一股右手螺旋,彼此以氢键相连。由于氢键可以随时破开,随时形成,所以胶原纤维有弹性。
③、蛋白质的三级结构
球蛋白(glob—ulin)是一类比纤维蛋白的构象更复杂的蛋白质。肽链也成α—螺旋。但在α—螺旋之间有不规则的不成α—螺旋的部分,正是由于这些不成α—螺旋的部分的折叠,使含有α—螺旋的蛋白质分子折叠成为球形,是为三级结构。例如,肌红蛋白是一个含153个氨基酸的肽链,这个肽链有8段α—螺旋部分,每两段之间有一个不成α—螺旋的折叠。这些不形成螺旋部分的折叠方向是决定球蛋白三级结构的关键。
④、蛋白质的四级结构
有些球蛋白分子有2个以上肽链,这些肽链都成折叠的α—螺旋,它们互相挤在一起,并以弱键互相连接,形成一定的构象,这就是四级结构(quarternarystructure)。例如,血红蛋白的分子,含4个肽链(亚单位),2个α—链和2个β--链,每一个链都是一个三级结构的球蛋白,它们的折叠形式和上述的肌球蛋白十分相似,并且也都各带一个血红素基团。这4个肽链以一定的形式挤在一起,形成特定的构象,即是四级结构。
5、蛋白质的变构作用和变性
含2个以上亚单位的蛋白质分子,如果其中一个亚单位与小分子物质结合,那就不但该亚单位的空间结构要发生变化,其他亚单位的构象也将发生变化,结果整个蛋白质分子的构象乃至活性均将发生变化。这一现象称为变构或别构作用(allostericeffect)。  
蛋白质在重金属盐(汞盐、银盐、铜盐等)、酸、碱、乙醇、尿素、鞣酸等的存在下,或是加热至70~C~100~C,或在X射线、紫外线的作用下,其空间结构发生改变和破坏,从而失去生物学活性,如酶失去催化活性,血红蛋白失去输氧能力等,这种现象称为变性(denaturation)。变性过程中不发生肽键断裂和二硫键的破坏,因而不发生一级结构的破坏,而主要发生氢键、疏水键的破坏,使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。原来包含在分子内部的疏水侧链基团暴露到分子外部,因而蛋白质的溶解度降低,失去结晶能力,并形成沉淀。
 
(五)、核苷酸和核酸
核酸是生物大分子中最重要的一类,最早是瑞士的P.Miescher于1870年从脓细胞的核中分离出来的,由于它们是酸性的,并且最先是从核中分离的,故称为核酸。
核酸分为脱氧核糖核酸(deoxyribonucleicacid,DNA)和核糖核酸(ribonucleicacid,RNA)两大类。DNA主要存在于细胞核内的染色质中,线粒体和叶绿体中也有,是遗传信息的携带者;RNA在细胞核内产生,然后进入细胞质中,在蛋白质合成中起重要作用。
1、核苷酸
  核苷酸是DNA和RNA的结构单体。DNA和RNA分子都是由许多顺序排列的核苷酸组成的大分子。
  每一核苷酸分子含有一个戊糖(核糖或脱氧核糖)分子、一个磷酸分子和一个含氮的有机碱。这些有机碱(碱基)分为两类:一类是嘌呤,是双环分子;一类是嘧啶,是单环分子。嘌呤一般包括腺嘌呤(adenine,A)和鸟嘌呤(guanine,G)2种,嘧啶有胸腺嘧啶(thymine,T)、胞嘧啶(cytosine,C)和尿嘧啶(uracil,U)3种。
  戊糖分子上第1位C原子与嘌呤或嘧啶结合,就成为核苷。如果戊糖是脱氧核糖,形成的核苷就是脱氧核苷;如果戊糖是核糖,形成的核苷就是核糖核苷。
  一个核苷或一个脱氧核苷与一个磷酸分子结合,就成一个核苷酸或脱氧核苷酸,也可称为一磷酸核苷,如一磷酸腺苷(AMP)和一磷酸脱氧腺苷(dAMP),这里的“d”表示脱氧(deoxy)之意。磷酸与核糖或脱氧核糖结合的部位通常是核糖或脱氧核糖的第3位或第5位碳原子。
2、核糖核酸和脱氧核糖核酸
  多个核苷酸以磷酸顺序相连而成长链的多核苷酸分子,即成核酸的基本结构。
  核酸有两类:脱氧核糖核酸(DNA) ,DNA含脱氧核糖,碱基是腺嘌吟(A)、鸟嘌呤(G),胸腺嘧啶(T)和胞嘧啶(C)4种;核糖核酸(RNA),RNA含核糖,RNA的碱基没有胸腺嘧啶而有尿嘧淀(U),其余同DNA,即除尿嘧啶外,还含腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)。  .
  DNA分子是双链的,是由2条脱氧核糖核苷酸长链互以碱基配对相连而成的螺旋状双链分子。DNA分子很大,如大肠杆菌噬菌体DNA的相对分子质量约为32 000 0001在真核细胞中,每一个染色体含一个DNA双链分子。细胞核中有几对染色体就有几对双链DNA分子。RNA分子一般都是单链的,即只是一个多核苷酸链。
3、有特殊生物学功能的核苷酸
  除了作为核酸的基本结构单位外,有些核苷酸还具有特殊的生物学功能。作为细胞中的“能量货币”的二磷酸腺苷(adenosinetriphosphate)就是其中之一。三磷酸腺苷又称腺苷三磷酸,简写为ATP。在一磷酸腺苷(AMP)的磷酸一侧,以高能磷酸键(用~表示)再顺序连接上2个磷酸,就成了ATP。
  ATP水解时,高能磷酸键释放大量自由能,这些能可被转移到其他分子,也可用来完成各种耗能活动,如运动、物质的吸收、物质的主动运输和合成等。ATP水解时,通常只有最后一个高能键水解放能,而成二磷酸腺苷,即ADP。
  除ATP外,由其他有机碱构成的核苷酸也有重要的生物学功能,如三磷酸鸟苷(GTP)是蛋白质合成过程中所需要的,三磷酸尿苷(UTP)参与糖原的合成,三磷酸胞苷(CTP)是脂肪和磷脂的合成所必需的。至于相应的4种脱氧核糖核苷的三磷酸酯,即dATP、dGTP、dTTP和dCTP,则是DNA合成所需的原材料。
  每一种核苷酸都可在环化酶的催化之下生成环式的一磷酸核苷。例如,ATP在腺苷酸环化酶的催化下生成环式AMP或称cAMP。cAMP对于介导激素及调节细胞生命活动的许多方面起着非常重要的作用。
  此外,细胞中还有几种重要的二核苷酸,如烟酰胺腺嘌吟二核苷酸(NAD+)、烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP)、黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)等。
二、生物膜——流动镶嵌模型
各种细胞器的膜和核膜、质膜在分子结构上都是一样的,它们统称为生物膜(biologicalmem—brane)。生物膜的厚度一般为7nm~8nm,真核细胞的生物膜约占细胞干重的70%~80%,最多的是内质网膜。
生物膜主要是由脂类和蛋白质分子以非共价键组合装配而成。生物膜的骨架是磷脂类的双分子层,或称脂双层(1ipidbilayer)。脂双层的表面是磷脂分子的亲水端,内部是磷脂分子疏水的脂肪酸链。脂双层有屏障作用,使膜两侧的水溶性物质不能自由通过。脂双层中还有以不同方式镶嵌其间的蛋白质分子,生物膜的许多重要功能都是由这些蛋白质分子来执行的。有的蛋白质分子和物质运输有关,有的本身就是酶或重要的电子传递体,有的是激素或其他有生物学活性物质的受体。除了脂类和蛋白质以外,细胞膜的表面还有糖类分子,称为膜糖。膜糖大多和蛋白质分子相结合成为糖蛋白,也可和脂类分子结合而成糖脂。
生物膜的内外表面上,脂类和蛋白质的分布不均衡,这反映了膜两侧的功能的不同。
生物膜不是固定不变的结构,而是经常处于动态变化之中的。脂双层具有流动性,其脂类分子可以自由地移动,蛋白质分子也可以在脂双层中横向移动。这是S.J.Singer于1972年提出的见解。他建议的生物膜结构模型称为流动镶嵌模型(fluidmosaicmodel)。
1、脂双层
在生物膜的总重量中,脂类约占40%~50%。主要包括:磷脂(脂双层的主要脂类);胆固醇;糖脂(glycolipids)。
磷脂分子有一个亲水的“头”和一个疏水的“尾”。通常构成“尾”的两个脂肪酸有一个是饱和的,另一个是带有一个(有时两三个)双键的不饱和脂肪酸,在这个双键处有一个折弯。折弯的存在使脂双层中的各脂肪酸难以组合在一起,因而就保证了脂双层的流动性。短链的脂肪酸也有增进脂双层流动性的作用。
胆固醇只存在于动物细胞。细菌、蓝藻等原核细胞和植物细胞膜中一般没有胆固醇。
在动物细胞,胆固醇在脂双层中所占比例较大,特别是在哺乳动物细胞,它可和磷脂分子一样多。胆固醇分子也是极性分子。在脂双层中,它的极性顶端(一OH)靠近磷脂的(亲水)极性端,类固醇环(环戊烷多氢菲)与磷脂亲水顶端以下的一般碳氢链相互作用,而非极性的尾端则比较灵活。胆固醇分子在脂双层中的存在,可以防止磷脂的碳氢链相互接触或结晶,因而可使膜的流动性不致在温度降低时而下降。
2、膜蛋白
不同生物膜中蛋白质的含量不同。线粒体内膜的蛋白质可占膜总物质的75%,而神经纤维的髓鞘膜的蛋白质只有膜重的25%或更少。在一般质膜中,蛋白质约占膜重的50%,蛋白质与脂类分子数之比约为1:50。
①、膜蛋白的种类
膜蛋白可分为两大类,即固有蛋白或内在蛋白(inte—gral protein或intrinsic protein)和外在蛋白(extrinsicprotein)。
固有蛋白都是以其疏水的部分直接与磷脂的疏水部分共价结合的。它们大多是两端都带有极性的,因而大多是贯穿膜的内外。两个极性端则暴露于膜的表面。也有些固有蛋白只是部分地插入脂双层,只有一端是亲水的,暴露在膜外。
外在蛋白不与磷脂分子的疏水部分直接结合,它们只是以非共价键结合在固有蛋白的外端上,或结合在磷脂分子的亲水头上。
②、膜蛋白的功能
有些膜蛋白可作为“载体”而将物质带入或带出细胞;有些膜蛋白是激素或其他化学物质的特异受体,如甲状腺细胞上有接受来自脑垂体的促甲状腺素(TSH)的受体;膜表面还有各种酶(蛋白质),使特异的化学反应能在膜上进行,如内质网膜上的酶能催化磷脂的合成等;细胞的识别功能也是决定于膜的表面蛋白的。这些蛋白可统称为表面抗原。表面抗原能和特异的抗体结合,如人细胞表面有一种蛋白质抗原。
3、膜糖和糖衣  
膜糖是细胞膜表面的糖类总称。它们大部分以共价键与膜蛋白相结合而成糖蛋白,少部分与脂类结合而成糖脂。膜糖只存在于质膜的外层,即远离细胞质的一层,与细胞质接触的一层没有糖类。细胞器的膜,如线粒体、高尔基体、叶绿体等的膜上也没有糖分子。膜糖的成分主要有半乳糖、甘露糖、半乳糖胺、葡萄糖胺、葡萄糖以及唾液酸等。唾液酸是甘露糖的衍生物,位于糖链的末端。糖链一般都是短而分支的寡糖链。它们与细胞识别有关,也可能有固定膜中的穿膜蛋白质的作用。  
这些寡糖链和蛋白质共同构成细胞表面的一层糖萼(glycocalyx)。由于糖萼中含有带负电的唾液酸,所以真核细胞表面的净电荷是负值的。用重金属染料如钉红(rutheniumred)染色后,糖萼在电镜下表现为电子密度很高的一条粗线。各种细胞的糖萼具有特异性,细胞识别的能力就是决定于糖萼中的蛋白质和糖分子。
 
三、物质的穿膜运动
物质出入细胞都要穿过细胞膜,穿过细胞膜的方式大体可分为扩散、渗透、主动运输、内吞作用和外排作用等方式。所有这些活动都和细胞膜的活性有关。
1、扩散
一种物质的分子从相对高浓度的地区移动到低浓度的地区,称为扩散(diffusion)。
分子在细胞膜内外之间的扩散要穿过细胞膜。分子和离子主要是通过膜上小孔进行扩散,这种小孔的直径小于1.0nm,因此只有不大于1.0nm的分子才能穿膜扩散。02 、CO2以及其他一些小分子,如乙醇等的过膜扩散完全是因浓度梯度的存在而实现的,它们的扩散速度随浓度梯度的增加而按比例增高。这种扩散不需要膜中蛋白质等分子的帮助,也不需要细胞提供能量,可称为单纯扩散(simplediffusion)。
有些物质,如葡萄糖,本身不易通过单纯扩散而进入细胞,但可与质膜上称为载体的球蛋白结合,由载体携带穿越质膜,这种扩散称为易化扩散(facilitateddiffusion)。易化扩散也是顺浓度梯度扩散,也不需要细胞提供代谢能量,但扩散的速度却远远大于单纯扩散。易化扩散的载体称为运输体或通透酶(permeases)。存在于红细胞膜中的葡萄糖透过体已经分离纯化出来,并已查明是一种相对分子质量为45 000的蛋白质。将这种透过体嵌人人工制造的脂双层中,葡萄糖分子就能很快穿过脂双层。关于透过体载运葡萄糖分子的机制,现在还不甚清楚。大体说宋,葡萄糖首先结合到这一透过体的表面,使透过体在构象上发生变化,出现通道,葡萄糖分子就可从这一通道进入细胞之中。
2、渗透  
渗透(osmosis)其实就是穿过膜的扩散。是水分子从高浓度(如纯水)一侧穿过膜而进入低
浓度(如蔗糖溶液)一侧的扩散。
水分子的运动取决于水分子的动能。通常用水势(waterpotential)来度量水分子的动能。在纯水中,水分子的动能最大,而在溶液中,由于溶质分子吸引水分子,阻止它们之间的相互碰撞,结果水分子动能减少。如果在标准温度和压力下,纯水的水势规定为O,则溶液的水势应小于O,即为负值。渗透作用的强度可用渗透势(osmoticpotential)来表示,渗透势实际就是溶液的水势与纯水水势之差,即渗透势=水势溶液一水势纯水
通常,所有细胞的渗透势均为负值。溶液浓度越高,水势就越小,即负值越大,渗透势也越小。水势和渗透势的单位可用帕斯卡(Pa)来表示。
淡水生活的原生动物,如草履虫、变形虫等,没有细胞壁来控制水的渗入,但细胞内有伸缩泡,可以排出过多的水,防止细胞胀破。
3、主动运输
扩散和渗透都属于物理过程,分子都是从高浓度区域移向低浓度区域,生物界中还存在着相反的过程,即物质从低浓度区域移向高浓度区域。这种逆浓度梯度的移动是通过主动运输过程(activetransport)实现的。主动运输过程有两个基本的特征:第一需要载体,这一点和易化扩散相似,第二需要消耗能量。因此,凡是影响能量供应的因素都会影响主动运输,如氰化物能抑制ATP的形成,因而能强烈地抑制主动运输。同一道理,凡是具有活跃运输能力的细胞都含有大量线粒体,以产生足够的ATP。
多细胞动物的细胞都是处于液体环境之中的。它们细胞内K+的浓度大多高于细胞外液,而N+的浓度大多低于细胞外液。这种离子浓度梯度的形成是由于质膜中存在着一种被称为Na+—K+泵的特殊主动运输系统之故。这种主动运输系统具有重大的生理意义。
Na+—K+泵实际上是由一种能分解ATP的酶,即Na+—K+ ATP酶,所构成的。这种酶除需要Mg2+外,还需要Na+和K+的存在才能水解ATP。
          ATP+H20——ADP+Pi+H+ 
Na+—K+ ATP酶由4个亚基(多肽)组成,即α2β2·。其中β亚基向着细胞质的一面有一个ATP结合位点和3个Na+结合位点,它的外表面带有两个K+结合位点。图扼要说明了Na+—K+泵运输Na+和K+的作用机理。简单说起来,这一过程是利用ATP供能,使Na+—K+泵的蛋白质分子发生构象变化,而将Na+从细胞内逆浓度梯度排出,将K+从细胞外逆浓度梯度运入。
4、内吞作用
细胞吞噬固体颗粒的作用称为吞噬作用(phagocytosis)。如人体白细胞,特别是巨噬细胞能吞噬入侵的细菌、细胞碎片以及衰老的红细胞。
除固体颗粒外,多种细胞,如肠壁细胞以及一些原生生物,如变形虫等,还能吞入液体。吞入的方法是细胞膜向内褶入,形成细长的管,管内充满外界液体。管从末端断开而成游离的含有液体的小泡。这种吞入液体的过程称为胞饮作用(pinocytosis)。
吞噬作用和胞饮作用总称为内吞作用(endocytosis)。内吞作用使一些不能穿过细胞膜的物质和食物颗粒、蛋白质大分子等进入细胞之中,形成含有液体或固体的小泡(食物泡),小泡和溶酶体融合,吞入物即被消化。
5、外排作用
吞入的食物被消化后,所余渣滓从细胞表面排出,称为外排作用(exocytosis)。细胞本身合成的物质,如胰腺细胞合成的酶原粒(蛋白质)从细胞表面排出,也是外排作用。这里一个饶有趣味的现象是膜的循环使用:酶原粒的膜在外排时不被排出而并入细胞膜;食物泡的膜来自细胞膜,外排时膜也不被排出,而“退还”给细胞膜。
 
四、细胞连接
在细胞紧密靠拢的组织,如上皮组织中,细胞膜在相邻细胞之间分化而成特定的连接,即细胞连接(cell junctions)。脊推动物的细胞连接主要有3种类型(图2—34),即桥粒
(desmosomes)、紧密连接(tightjunctions)和间隙连接(gapjunctions)。
1、桥粒
上皮细胞,特别是皮肤、子宫颈等处上皮细胞之间有一种非常牢固的连接,在电镜下成钮扣状的斑块结构,即是桥粒。桥粒与胞质溶胶中的中间纤维相连,使相邻细胞的细胞骨架间接地连成骨架网。
2、紧密连接
两个相邻细胞之间细胞膜紧密靠拢,两膜之间不留空隙,使胞外物质不能通过,这种坚固的结构即是紧密连接。在上皮组织中,紧密连接环绕各个细胞一周成腰带状。在这一腰带区中各紧密连接组合成网,完全封闭了细胞之间的通道,使细胞层成为一个完整的膜系统,从而防止了物质从细胞之间通过。例如,脑血管的内壁就有这样的屏障,血液中的物质只能通过细胞而不能从细胞之间直接进入脑中;肠壁上皮细胞间也有紧密连接,使肠内无用的杂质不能从细胞之间穿过,而肠内的消化产物也只能穿过上皮细胞绒毛膜进入细胞。肠上皮细胞膜上有载体蛋白,肠内的消化产物通过载体蛋白的主动运输而穿过膜进入细胞,再经细胞侧面和底面的另一种载体蛋白的易化扩散而进入血液。紧密连接的存在使这些产物只能从外入内而不能从血液返回肠腔。
3、间隙连接
这是最多的一种细胞连接:两细胞之间有很窄的间隙,其宽度不过2nm~4nm。贯穿于间隙之间有一系列通道,使两细胞的细胞质相通。这些通道的宽度只有1.5am左右,所以,能够通过的物质主要是离子和相对分子质量不大于l 000的小分子物质,如蔗糖以及AMP、ADP、ATP等。cAMP可通过间隙连接而迅速从一个细胞进入周围多个细胞。cAMP是多种激素信息的传递分子(第二信使),极少量激素能引起大片细胞发生反应,显然是和cAMP的迅速传播密切有关的。
4、胞间连丝(plasmodesma)
植物细胞有坚固的细胞壁,没有上述的各种胞间连系,但是植物细胞都有一种沟通相邻细胞的管道,即前述的胞间连丝(参见图2—3),细胞壁上有孔,相邻细胞的细胞膜伸入孔中,彼此相连,两细胞的光面内质网也彼此相通,即成胞间连丝。所以植物细胞虽有细胞壁,实际上它们是彼此连成一片的,称共质体(symplast),水分子以及小分子物质都可从这里穿行。一些植物病毒也是通过胞间连丝而扩大感染的,病毒颗粒甚致能刺激胞间连丝,使其孔径加大,便于它们通过,机理尚待研究。细胞壁也彼此连成一片,称为质外体(apoplast),水分子以及小分子物质也可沿质外体运输。
      ``````未完待续

(责任编辑:泉水)
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