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加州大学伯克利分校的Susan Marqusee与Carlos Bustamante教授，利用新型光学镊子技术，深入研究了蛋白质如何折叠形成其正确的三维结构。他们发现，在蛋白质折叠过程中，某些蛋白质会经历一个过渡状态，然后才形成最终稳定结构。理解蛋白质折叠机制对于设计具有特定功能的新型蛋白质或开发新药物具有重要意义。

该研究聚焦于核糖核酸酶H（RNase H）。通过光学镊子技术，研究人员能够对DNA和RNA等单分子进行拉伸和扭转操作。Marqusee和Bustamante团队在RNase H上连接了DNA分子，以便于光学镊子的操控。在蛋白质解折叠和重新折叠的过程中，他们观察到蛋白质明显经历了不同于最终构象的中间状态。这些过渡状态使得蛋白质能够更高效、更快速地完成折叠，并且可能是达到最终立体构象所必需的步骤。

Bustamante解释说，这些现象可以通过蛋白质氨基酸之间的二级相互作用以及将它们紧密结合的三级相互作用来解释。蛋白质折叠的过渡态可能涉及局部结构的形成，这些结构随后通过疏水作用、氢键和范德华力等稳定下来，最终形成完整的天然构象。

Marqusee和Bustamante计划继续利用光学镊子研究蛋白质折叠异常，例如在阿尔茨海默病和其他神经退行性疾病中，蛋白质错误折叠并聚集形成斑块的过程。这些研究有望揭示神经退行性疾病的分子机制，并为治疗干预提供新靶点。