2.p56^lck与其它分子的关系　同p56^lck相互作用的其它一组分子有人T细胞糖磷脂酰肌醇（glycophosphatidylinositol,GPI）连接的蛋白包括CD59、CD55、CD48以及小鼠T细胞中的Thy-1。应用免疫沉淀方法均能使这些分子同p56^lck发生共免疫沉淀。此外，将T淋巴细胞同针对GPI连接的膜分子特异性抗体孵育，然后加入二抗使其交联，均发生几种内源性底物的酪氨酸磷酸化。

　　许多GPI连接的细胞表面分子可能以两种不同的形式表达在T细胞中，这是由相应分子mRNA不同拼接所致。一种形式是通过GPI附着在细胞膜上，另一种形式具有跨膜区和胞浆的PLC去掉所有GPI相连的膜蛋白后进行免疫沉淀，并分析它们相连的激酶活性，发现大多数酪氨酸磷酸化活性已丧失，表明GPI连接物对于同p56^lck相结合是必需的。

　　采用烷基化试剂或金属离子结合试剂进一步证实了CD4/CD8多肽和GPI连接膜蛋白是分别通过两种不同的机理与p56^lck相互作用的。这些试剂可以干扰p56^lck同CD4或CD8分子的相互作用，因为p56^lck同CD4或CD8的相互作用依赖游离半胱氨酸的存在，并需要金属离子使之稳定这种结合；而p56^lck与GPI相连结的蛋白的结合则不受这些试剂影响。这些结果表明，p56^lck通过两种或更多不同相互作用机理，直接或间接地同多种细胞表面蛋白形成复合物。