（封面图片：科学家发现四半胱氨酸单位可以作为β折叠蛋白的结构探测器使用。封面图为FIAsH标记的大肠杆菌细胞荧光显微图，图中的紫色部分为细胞视黄醇结合蛋白，半胱氨酸用黄色小球表示。）

 

蛋白质在细胞内部的折叠过程受到多种复杂环境的影响，而当存在结构敏感的光谱信号时，这一折叠过程将变得更加容易。2008年10月20日出版的《化学与生物学》（Chemistry & Biology）上，来自美国马萨诸塞大学安姆斯特分校的Krishnan和Gierasch发表了他们在这一领域的最新研究成果。

 

在这篇封面文章中，作者描述了在初始链排列的条件下，设计和合成能够与细胞可透的联砷荧光素衍生物“FIAsH”（bis-arsenical fluoroscein derivative）结合的交叉链分裂四半胱氨酸（tetra-Cys），并详细阐述了这一过程的特性。FIAsH是由2008年诺贝尔化学奖得主、华裔科学家钱永健及其同事们发现的。研究人员通过有序的β折叠蛋白和细胞视黄醇结合蛋白来验证这一过程，发现用半胱氨酸替换两个初始残基后，在折叠状态下，半胱氨酸硫醇能够形成一个有效的FIAsH结合区域，而在未折叠状态下则无法形成。

 

因此，文章作者认为，这为科学家提供了一种测试细胞内蛋白质折叠状态的新方法，四半胱氨酸单位可以作为β折叠蛋白的结构探测器使用。（科学网 何宏辉/编译）

 

（《化学与生物学》（Chemistry & Biology），Volume 15, Issue 10, 1104-1115, 20 October 2008，Beena Krishnan and Lila M. Gierasch）