来自伊利诺伊大学厄巴纳-香槟分校和霍华德·休斯医学研究所的研究人员开发了一种新型蛋白分析技术，能够帮助科学家获得细胞内单一蛋白复合物的直观图像。这种称为SiMPull（单分子Pull-down）的方法，结合了传统的Pull-down实验与荧光显微技术，为深入分析体内蛋白相互作用提供了有力工具。该研究成果发表在《自然》杂志上。
文章的通讯作者是伊利诺伊大学厄巴纳-香槟分校的Taekjip Ha教授和向阳助理教授。Taekjip Ha教授在蛋白研究技术方面成果丰硕，今年上半年已发表一篇《自然》、一篇《自然·方法》、两篇《美国国家科学院院刊》和一篇《自然·化学生物学》等。向阳博士本科毕业于武汉大学生物学系，后在俄勒冈医科大学获得博士学位，并在斯坦福大学完成博士后研究，目前主要研究肾上腺素受体等G蛋白偶联受体在心脏疾病和阿尔茨海默病中的作用，采用单分子及活体细胞成像技术以及转基因动物模型探索心力衰竭和阿尔茨海默病的发病机制及新治疗靶点。
蛋白复合物执行多种细胞功能，同一蛋白参与不同复合物可实现不同功能。分析蛋白相互作用是理解细胞功能和调控的关键，但现有方法难以揭示体内结合的突变位点。SiMPull技术通过将传统Pull-down与单分子荧光成像结合，能够区分一种蛋白的多种关联状态，并利用光漂白分析确定复合物的化学计量特征。该方法可分析体内蛋白复合物中包含的蛋白种类和数量，适用于多种蛋白样品，包括组织提取物、细胞器及膜蛋白，为生物途径中的蛋白复合物分析提供了快速、灵敏、有效的平台。
此外，Taekjip Ha教授曾与鲁毅教授合作，利用单分子荧光共振能量转移技术，发现了一种铅特异性脱氧核酶通过“锁-钥匙”模式反应的机制。该技术通过在靶标分子上标记绿色和红色染料，用激光激活后测量能量转移效率，从而揭示反应机制，不同于其他脱氧核酶在锌或镁离子存在下采用的“诱导契合”模式。