施一公团队揭示大肠杆菌氨基酸反向转运体AdiC的底物识别与转运机制
清华大学施一公团队通过3.0 Å晶体结构解析,揭示了大肠杆菌氨基酸反向转运体AdiC识别底物精氨酸的分子机制,阐明了其在极端酸性环境下维持细胞酸碱平衡的转运过程,为膜蛋白结构功能研究提供了重要基础。...
2010-01-22
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清华大学施一公团队通过3.0 Å晶体结构解析,揭示了大肠杆菌氨基酸反向转运体AdiC识别底物精氨酸的分子机制,阐明了其在极端酸性环境下维持细胞酸碱平衡的转运过程,为膜蛋白结构功能研究提供了重要基础。...
HAUSP/USP7作为去泛肽化酶通过其TRAF结构域竞争性识别p53和MDM2的特定肽段,优先形成HAUSP–MDM2复合体。高分辨率晶体结构显示,p53和MDM2肽通过相同表面凹槽与HAUSP结合,揭示其底物识别机制。该研究为HAUSP调控p53–MDM2途径提供了关键结构依据,深化了对泛素化调控网络的理解。...
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