斯克里普斯研究所的研究团队在《自然·结构与分子生物学》上发表了一项突破性研究，挑战了传统观点中生物分子凝聚物为无定形液滴的假设。研究发现，某些凝聚物内部存在由线状蛋白质丝构成的复杂网络，这一结构对其细胞功能至关重要。该发现为治疗癌症和神经退行性疾病提供了新的策略方向。

研究人员以细菌蛋白PopZ为模型，利用冷冻电子断层扫描（cryo-ET）技术揭示了其凝聚物内部的纤维状超微结构。进一步的单分子FRET分析显示，PopZ分子在凝聚物内部和外部采用不同构象。通过构建无法形成纤维的PopZ突变体，团队证实了这一结构对维持凝聚物物理性质和细胞功能的必要性。在活细菌中，破坏纤维结构导致细胞生长停滞和DNA分离失败。

尽管实验对象为细菌系统，但研究结果对人类健康具有重要启示。在人类细胞中，类似纤维状凝聚物参与蛋白质稳态调控和细胞增殖控制。该研究表明，靶向凝聚物结构而非仅其成分可能成为新型疾病干预策略。这一发现强调了生物分子凝聚物的结构可塑性及其在细胞功能中的关键作用。

参考文献

Scholl, D., Lasker, K. et al. (2026). The filamentous ultrastructure of the PopZ condensate is required for its cellular function. Nature Structural & Molecular Biology. DOI: 10.1038/s41594-025-01742-y