蛋白质泛素化修饰有着重要的生物学功能。在泛素化修饰过程中，泛素相互之间可以连接在一起形成泛素链。在泛素上有7个赖氨酸残基，所有这7个赖氨酸都可以被用来合成泛素链，而且不同连接方式的泛素链具有不同的功能。其中，Lys48连接的泛素链是研究最为充分的连接方式之一，其主要介导蛋白质的降解，但是哺乳动物体内Lys48连接的泛素链合成机制尚不清楚。

　　中国科学院动物研究所李卫研究组利用离体重建的Ube2g2和gp78泛素化修饰体系，研究发现，在该体系中Ube2g2的二聚化促成泛素链的非对称合成；结合Ub的Ube2g2分子间亲和力增加；供体ube2g2分子与受体Ub之间存在离子互作，并且正是这种互作决定了泛素链lys48的连接方式；进一步研究发现，ube2g2催化泛素化合成机制在内质网降解途径中发挥着重要作用，从而系统地揭示了生物体内Ube2g2催化lys48连接的泛素链形成的分子机制。

　　以上研究成果于12月23日在线发表于EMBO J.。

    该研究工作得到了国家自然科学基金、中国科学院“百人计划”和科技部发育与生殖重大研究计划的支持。