诺贝尔化学奖委员会不时会表彰化学与生物学交叉领域的工作，尤其是生物化学和生物物理学，有时也涉及分子生物学。从2003年到2009年的七年间，诺贝尔化学奖有五次授予了生物学研究：2003年钾通道和水通道的结构、2004年蛋白质降解、2006年基因转录的结构生物学、2008年绿色荧光蛋白、2009年核糖体结构。其中，结构生物学占据了很大比重（2003、2006、2009）。
然而，诺贝尔化学奖委员会也常犯错误，既可能授予不该获奖的工作，也可能遗漏真正重要的发现。例如，2003年水通道的发现并不足够突出，因为它并非第一个被发现的通道，且缺乏特殊性。2006年，委员会过分强调结构，忽略了转录领域中更重要的生物学工作，如发现第一个转录因子（Mark Ptashne）和RNA聚合酶（Robert Roeder）。
尽管如此，委员会若能将奖项授予G蛋白偶联受体（GPCR）的结构生物学研究，则可能做出一个公认的公正决定。GPCR是细胞膜的跨膜蛋白，负责将细胞外信号转入细胞内。其发现历史可追溯至19世纪：1851年，Heinrich Müller发现视网膜红紫色；德国医生Franz Boll实验证明视网膜漂白并提出“红紫物质”；Willy Kühne进一步研究，将其命名为“视紫”，并提取了视杆蛋白。视杆蛋白是第一个被广泛研究的膜蛋白，不仅存在于高等动物，也存在于细菌中。
视杆蛋白的氨基酸序列于1983年由Hargrave和Ovchinnikov等分别测定。1960至1980年代，G蛋白调节的受体被发现，统称为GPCR，其氨基酸序列与视杆蛋白相似。Alfred Gilman和Martin Rodbell因发现G蛋白和提出GPCR概念而获得1994年诺贝尔生理学或医学奖。
X射线晶体衍射是研究蛋白质三维结构的关键技术，有助于在分子和原子水平理解生物功能，并指导药物设计。历史上，多位科学家因结构生物学研究获得诺贝尔化学奖，如1962年Max Perutz和John Kendrew、1964年Dorothy Hodgkin等。对于视杆蛋白/GPCR的结构研究，几乎肯定会获得诺贝尔奖。1997年，日本Kimura等解析了细菌视杆蛋白结构；2000年Palczewski等解析了牛视杆蛋白结构；2007年Brian Kobilka和Raymond Stevens解析了β2肾上腺素受体（一种GPCR）的结构。此后，越来越多的GPCR结构被解析。
从工作重要性看，早期里程碑清晰：Hargrave在视杆蛋白测序方面贡献最大；Kimura首次解析细菌视杆蛋白结构；Palczewski首次解析动物视杆蛋白结构；Kobilka首次解析非视杆蛋白的GPCR结构。若委员会水平更高，2003年应同时奖励MacKinnon（钾通道）和Kimura，而非水通道。如今GPCR结构研究成为热点，委员会很可能授予奖项，但仍可能犯错误，例如忽略Hargrave或Kimura的贡献。
结构生物学在未来将继续发挥重要作用，尤其是活体动态结构的研究。参考文献：Müller R (1851). Zur Histologie der Netzhaut. Z. Wiss. Zool. 3:234-237; Boll F. (1877) Zur Anatomie und Physiologie der Retina. Arch. Anat. Physiol. Physiol. Abt:4-35; Ripps H (2008). The color purple: milestones in photochemistry. FASEB J 22:4038-4043; Kühne W. (1879) Chemische Vorgänge in der Netzhaut. Hermann L. eds. Handbuch d. Physiologie d. Sinnesorgane Erster Theil, Gesichtssinn. F.C.W. Vogel Leipzig, Germany; Kühne W (1882). Beiträge zur Optochemie. Untersuchungen aus dem physiologischen Institute der Universität Heidelberg 4:169-249; Wolf G (2001). The discovery of the visual function of Vitamin A. J Nutrition 131:1647-1650; Heller J, Lawrence MA (1970). Structure of the glycopeptide from bovine visual pigment 500. Biochemistry 9:864–869; Hargrave PA (1977). The amino-terminal tryptic peptide of bovine rhodopsin; a glycopeptide containing two sites of oligosaccharide attachment. Biochim Biophys Acta. 492:83–94; Hargrave P. A., McDowell J. H., Curtis D. R., Wang J. K., Juszczak E., Fong S. L., Rao J. K., Argos P. (1983) The structure of bovine rhodopsin. Biophys. Struct. Mech. 9:235-244; Ovchinnikov Iu A., Abdulaev N. G., Feigina M., Artamonov I. D., Bogachuk A. S.(1983) Visual rhodopsin. III. Complete amino acid sequence and topography in a membrane. Bioorg. Khim. 9:1331-1340; Kimura, Y., Vassylyev, D.G., Miyazawa, A., Kidera, A., Matsushima, M., Mitsuoka, K., Murate, K., Hirai, T. & Fujiyoshi, Y. (1997). Surface of bacteriorhodopsin revealed by high-resolution electron crystallography. Nature 389:206-211; Belrhali, H., Nollert, P., Royant A., Menzel, C., Rosenbusch, J.P., Landau, E.M. & Pebay-Peyroula, E. (1999). Protein, lipid and water organization in bacteriorhodopsin crystals: a molecular view of the purple membrane at 1.9 Å resolution. Structure 7:909-917; Palczewski K, Kumasaka T., Hori T., Behnke C. A., Motoshima H., Fox B. A., Le Trong I., Teller D. C., Okada T., Stenkamp R. E., Yamamoto M., Miyano M.(2000) Crystal structure of rhodopsin: a G protein-coupled receptor. Science 289:739-745; Rasmussen, S.G.F, Choi, H.J, Rosenbaum, D.M., Kobilka, T.S., Thian, F.S., Edwards, P.C., Burghammer, M., Rratnala, V.R.P, Sanishvili, R. Fischetti, R.F., Schertler, G.F.X, Weis, W.I., Kobilka, B.K (2007). Crystal structure of the human beta 2 adrenergic G protein coupled receptor. Nature 450:383-7; Rosenbaum, DM, Cherezov V, Hanson MA, Rasmussen SGF, Thian FS, Kolbilka ST, Choi H-J, Yao X-J, Weis WI, Stevens RC Kolbika BK (2007). GPCR engineering yields high-resolution structural insights into β2-adrenergic receptor function. Science 318:1266-1273; Cherezov V, Rosenbaum, DM, Hanson MA, Rasmussen SG, Thian FS, Kobilka TS, Choi HJ, Kuhn P, Weis WI, Kobilka BK and Stevens RC (2007). High-resolution crystal structure of an engineered human β2-adrenergic G protein-coupled receptor Science 318:1258-1265; Rasmussen, S. G. et al. (2007) Crystal structure of the human β2 adrenergic G-protein-coupled receptor. Nature 450:383-387; Jaakola, V. P. et al. (2008) The 2.6 angstrom crystal structure of a human A2A adenosine receptor bound to an antagonist. Science 322:1211-1217; Shen WL, Kwon L, Adegbola AA, Luo J, Chess A, Montell C (2011). Function of rhodopsin in temperature discrimination in Drosophila. Science 331:1333-1336.