研究发现一种脱甲基酶的作用机制

        为了了解生命的复杂生物学过程，研究人员常常希望能够分离出这个大谜团中的单个的成分来研究，从而能够将这个复杂的问题化整为零、分解成易于分析的小片段。在较大的系统中，单个基因和分子的分析能够更好地了解它们与其他单个实体之间的特异性相互作用。

        但是，有时这种方法会漏掉依赖于更高组织水平的重要生物学方面的信息。而有时将一些片段重新拼凑在一起则能够揭示出新的重要信息。

        Wistar研究所的一项新研究证明了这个观点。为了了解控制基因调节的复杂的生化机制，研究人员分析了新近发现的一种在这个过程中至关重要的酶的活动。有关这项研究的新发现公布在8月4日的Nature杂志上。

        这种研究的酶的功能是从组蛋白上移走甲基以引发基因的表达。8个组蛋白构成一个核小体，核小体构成的长链又形成染色质，而DNA则紧紧地绕在组蛋白上。研究人员发现尽管这种酶能够在两者分离时使靶标组蛋白脱甲基，但是它却不能在组蛋白处在更为复杂和真实背景的核小体中时进行脱甲基反应。

        这些酶的真正的作用区域是染色质而非组蛋白。在新的实验中，研究人员发现这种脱甲基酶能与组蛋白一起作用，但是在检测它对染色质的作用时研究人员发现了非常有趣的现象：这种脱甲基酶对核小体完全没有作用。另一方面，含有这种酶的复合体则能够工作的很好。

        这种叫做BHC的复合体含有5种成分，其中就包括Shiekhattar研究的这种叫做BHC110或LSD1的酶。研究组进一步的实验揭示出这种酶需要另外一种叫做CoREST的成分才能作用于核小体。

        引人注意的是，研究的这种在非神经元细胞和组织中帮助适当抑制神经元基因的酶与monoamine  oxidases属于同一个酶家族。这个酶家族的抑制剂常被用于治疗抑郁、精神疾病和帕金森症。因此，更好的了解这种特殊的基因抑制系统将可能有助于找到新的精神疾病的治疗方法（生物通记者杨淑娟）。 (责任编辑：泉水)

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