1．损伤早期C-反应蛋白、αAG、α₁AT，α₁AC、Hp及纤维蛋白原均很快上升，3周左右逐步恢复正常。

　　2．PA、Alb、TRF、α-脂蛋白、IgG5天内明显下降，3周左右逐步恢复。

　　3．C₃、CER中等度增加，2周达高峰，C₄、α₂MG、IgM变化较小。

　　其中C-反应蛋白、α-糖蛋白及结合珠蛋白3项与梗死区大小和血清酶的变化呈一定相关。以上现象目前的解释是：在损伤和炎症细胞释放某引起生物活性介质，有证据提示是一些小分子的蛋白质，如白细胞内源性介质（leukocyticeudogenousmediators，LEM）等参与，目前知道有白细胞介质（interleukin）IL-6，肿瘤坏死因子α及β，干扰素以及血小板活化因子等。可导致肝细胞中上述蛋白质的合成增加，以及前白蛋白、白蛋白及转铁蛋白在肝细胞中的合成减少。

　　（二）风湿病

　　风湿病可表现急性或慢性炎症过程，包括多方面的变化。炎症主要累及结缔组织，但可伴有多系统的损害。患者血浆蛋白的异常改变主要包括急性炎症反应和由于抗原刺激引起的免疫系统增强的反应，其特征为：①免疫球蛋白升高，特别是IgA，并可有IgG及IgM的升高；②炎症活动期可有α₁AG、Hp及C₃成分升高。

　　（三）肝疾病

　　肝是合成大多数血浆蛋白质的主要器官，肝的枯否细胞可参与免疫细胞的生成调节，因此肝疾病中可以影响到很多血浆蛋白质的变化。在急性肝炎时，可以出现非典型的急性时相反应，如乙型肝炎活动期AAT增高，α₁AG大致正常，而Hp常偏低，IgM起病时即可上升，PA、Alb往往下降，特别PA是肝功能损害的敏感指标。肝硬化时可有以下特征：①IgG出现弥散性的增高，以及IgA的明显升高；②α₁AT是肝细胞损害的一个敏感指标，升高显著；③C-反应蛋白、CER及纤维蛋白原轻度升高；④α₁AG、Hp、C₃可由于肝细胞损害而偏低；⑤PA、Alb、α₁脂蛋白及TRF明显降低；⑥α₂MG则可出现明显地增高。其全貌可参见表2-6。

　　（四）选择性蛋白质的丢失

　　肾病患者或某些肠道疾病患者，常可导致血浆蛋白质丢失。其量常与蛋白质的分子量相关。小分子量的白蛋白丢失最为明显，而大分子量的蛋白则可有绝对含量的增加（由于肝细胞补偿性的合成增加）。其特征往往表现为：①Alb明显低下，同时PA、α₁AG、αAT及TRF下降；②α₂MG、β-脂蛋白及Hp多聚体的增加（Hp2-1、Hp2-2）；③免疫球蛋白中Igg 降低，而IgM可有增加。

　　至于严重肾病致肾小球失去分子筛作用，或严重肠道炎症导致非选择性的蛋白丢失，以及全血丧失均可表现为广泛的低血浆蛋白质血症。这类全低血浆蛋白质图谱也可以在充血性心力衰竭、肝功能衰竭、全血稀释及营养不良时见到。

　　（五）妊娠期及高雌激素血症

　　正常妊娠时表现为：①PA、Alb、α₁AG及IgG略有降低；②α₁AT、CER、TRF及纤维蛋白原有显著增高。α₁-脂蛋白可有中度增加。

　　在用雌激素治疗的个体以及口服避孕药者，可有类似上述血浆蛋白质图谱。

表2-6 几种疾病时血浆蛋白质的变化图谱

　　（六）遗传性缺陷

　　血浆蛋白质的遗传性缺陷，包括个别蛋白质发生变异或其量的完全缺乏与基本缺乏。这一现象多数是由于编码的相应蛋白质基因发生遗传上的突变或缺失。举例如下：

　　1．α₁抗胰蛋白酶缺乏病，患者血浆中α₁AT可仅为正常的10%，是一种常染色体的隐性遗传。杂合子患者血清中αAT含量也低于正常。由于α₁AT占α₁区带中蛋白质的大部分，这种异常在血清电泳中可以初步识别。进一步作免疫化学检查可以确诊。

　　2．结合珠蛋白缺乏病。

　　3．转铁蛋白缺乏病，为常染色体显性遗传。

　　4．铜蓝蛋白缺乏病，为常染色体隐性遗传。

　　5．补体成分缺失，此病少见。患者可完全缺乏某种补体成分，对感染的易感性增加。

　　6．免疫球蛋白缺乏，可表现为反复感染，可有一种或多种免疫球蛋白的缺陷。如无γ球蛋白血症或低γ球蛋白血症，全部免疫球蛋白组分均可降低。

　　7．无白蛋白血症，为极罕见的遗传病，完全缺乏时患者可以不发生严重症状，这是由于球蛋白代偿性的增加。

　　五、血浆蛋白质的检测及其临床应用

　　血浆蛋白质的检测及其临床应用可以概括为以下几方面：

　　1．定量地用化学方法测定血浆总蛋白质以及白蛋白。

　　2．通过电泳将血浆（或血清）蛋白质初步分离，可以半定量地检测主要蛋白质的组分及其图谱，如Alb、α₁、α₂、β₁、β₂、γ等区带，并以相对百分比表示之。

　　3 ．特异的定量测定个别蛋白质，多采用免疫化学的技术，通过制备特异的抗血清（或抗体）测定抗原-抗体复合物。依据抗原抗体结合及其复合物的检测手段可有浊度光度法、沉淀法、免疫扩散法、免疫电泳法等。如果含量很微的蛋白质则采用放射免疫测定法（RIA）及酶免疫测定法（EIA）。

　　此处仅从临床的需要，对方法学的临床应用及其进展作一简介。

　　（一）血清总蛋白质的测定

　　新鲜全血采取后经自然凝固，析出血清，除去含量约为2-4μg/L的纤维蛋白原，剩下的即为血清蛋白质。健康成人在活动状态采血，其含量为63-83g/L，平卧休息时为60-78g/L。血浆总蛋白质含量的变化不外两大原因；一是血容量的改变（浓缩或稀释）；二是个别蛋白质组分的明显增加或减少。血浓缩时的高血浆蛋白血症，各个组分成比例的增加（病史中有失水史）。血稀释时的低血浆蛋白血症亦是相对的，各组分蛋白质仍保持正常的比例。

　　由于个别蛋白质的变化所致的低蛋白血症，最多见的原因是低血浆白蛋白。轻度的高蛋白血症可由于慢性感染性疾病引起的多克隆，弥散性的γ球蛋白增多症是由于多发性骨髓瘤或异常蛋白血症时单克隆免疫球蛋白增多。

　　应当指出，在进行化学定量测定血浆蛋白质时，我们作了如下假定：①所有血浆蛋白是纯的多肽链（糖脂类和金属有机物等均不计在内），其含氮量平均为16%；②几百种血浆蛋白其理化性质虽不同，但与化学试剂作用产生的反应（如呈色、沉淀）是一致的。显然，这是过于理想化了的，事实上前一种情况是不存在的，后一种情况在不同蛋白质之间也有很大的差别，因此采用任何一种化学方法作血浆蛋白质的测定，严格来讲都是从实用出发的，是相对的定量。

　　至今，凯氏定氮法仍然是建立各个具体方法时采用的参考标准方法。

　　双缩脲比色法是目前首先推荐的蛋白质定量方法。方法操作简便，虽然双缩脲试剂有大同不异。其中酒石酸钾纳可以稳定在碱性溶液中的铜离子，含有碘化物作为抗氧化剂。双缩脲反应生成的复合物其吸收峰为540nm。可采用公认的标准牛血清白蛋白作为标准品，经精确称量，必要时用凯氏定氮法标定。各地质控中心提供的混合标准血清可作为第二参考，血清用量100μl，在10-120g/L浓度范围内呈良好线性关系，批内CV值<2%，其它常用的方法还有：