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近期，清华大学颜宁教授研究组在《生物化学期刊》（The Journal of Biological Chemistry）上发表了一篇题为“Molecular mechanism for the inhibition of a critical component in the Arabidopsis thaliana abscisic acid signal transduction pathways, SnRK2.6, by the protein phosphatase ABI1”的研究论文。该研究揭示了拟南芥脱落酸（Abscisic Acid, ABA）信号通路中关键调控因子SnRK2.6的激酶位点晶体结构，并发现了一种新的ABA信号转导机制。这一发现为深入理解ABA下游信号通路提供了重要的结构生物学依据。

脱落酸（ABA）是植物体内一种重要的植物激素，参与调控气孔关闭、种子发芽等关键生理过程，并在植物应对干旱、高盐等逆境胁迫中发挥重要作用。近年来，ABA受体的研究受到广泛关注。2009年，《科学》（Science）杂志同期发表了两个研究组的独立成果，首次发现PYR/PYL/RCAR（PYLs）家族蛋白是ABA的潜在受体。同年，包括颜宁教授团队在内的多个国际研究组进一步通过结构生物学研究证实了PYL家族蛋白是ABA的直接受体，并揭示了ABA通过PYL蛋白抑制下游PP2C的分子机制。这些研究成果被《科学》评为2009年度“科学十大进展”之一。

在此基础上，颜宁教授研究组进一步探索了ABA信号通路的下游调控元件，重点研究了蔗糖非酵解型蛋白激酶（SnRK）家族的功能。SnRK是一类广泛存在于植物中的Ser/Thr类蛋白激酶，是ABA信号转导通路中的关键正调控因子。SnRK2亚家族（包括SnRK2.6、SnRK2.3和SnRK2.2）能够通过多种途径被激活，例如ABA信号、渗透胁迫或磷酸化胁迫相关转录因子及离子通道，从而帮助植物抵御脱水或高盐胁迫。

然而，在无胁迫条件下，SnRK2的活性受到A类PP2C（蛋白磷酸酶）的调控，其具体分子机制此前尚不清楚。在最新研究中，颜宁教授团队通过解析SnRK2.6的酶活性位点晶体结构（分辨率为2.6埃），发现SnRK2.6与ABI1之间存在两个关键的分子连接点。这些连接点将SnRK2.6与ABI1锁定在特定方向，使SnRK2.6的活性环朝向ABI1的脱磷酸催化位点，从而抑制SnRK2.6的活性。

这一研究揭示了SnRK2.6的新作用机制，对解析ABA信号通路下游的分子调控网络具有重要意义。此外，这一发现还为未来开发基于ABA信号通路的植物抗逆境策略提供了新的理论基础。

值得一提的是，颜宁教授研究组在2012年还在《科学》杂志上发表了一篇关于转录激活因子样效应蛋白（TALE）特异识别DNA分子机制的研究，为TALE蛋白的改造及其在生物技术中的应用提供了重要的理论支持。

（来源：生物通 张迪）