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植物液泡膜上存在两种类型的质子泵蛋白，分别是液泡H+-ATP酶和H+-转位焦磷酸酶（H+-PPases）。这两种蛋白利用不同的能源进行质子转位，其中液泡H+-ATP酶使用ATP作为能源，而H+-PPases则以焦磷酸盐为能源。尽管液泡H+-ATP酶已经得到了广泛的研究，但关于H+-PPases的三维结构以及其水解和质子转位反应的具体机制仍然知之甚少。

近期的一项研究通过在非可水解基质类似物存在的条件下，解析了H+-PPases的晶体结构。研究发现，该质子泵蛋白的质子转位通道由六个核心跨膜螺旋体组成，形成了一个独特的结构。基于这一发现，研究团队提出了一个新的模型，解释了质子泵输和焦磷酸酶水解如何耦合在一起的机制。这一研究为深入理解植物液泡膜质子泵的功能提供了重要的结构基础，并可能为未来的植物生物学研究和应用提供新的方向。