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来自中科院生物物理研究所和香港科技大学的研究团队发表了题为《CC1-FHA串联结构作为控制驱动蛋白-3 KIF1A二聚化和活性的中心枢纽》的文章，指出一种CC1-FHA串联结构能够促进关键驱动蛋白-3 KIF1A的二聚化和活性，提出了此类蛋白驱动调控的新规律。相关成果已在Cell出版社旗下的《Structure》杂志上公布。

文章的通讯作者包括来自生物物理所的特聘教授徐涛研究员、香港科技大学的张明杰教授，以及生物物理所的冯巍研究员。第一作者为来自生物物理所、香港科技大学和华中科技大学的霍林（Lin Huo，音译）和岳洋（Yang Yue，音译）。

驱动蛋白（Kinesin）是一类重要的蛋白质超级家族，属于分子马达的一种。这些蛋白质由单体组成的多聚体，其“头部”具有ATP酶活性，能够通过水解ATP获得能量，改变构型并进行运动。与能够朝微管两极运动的动力蛋白不同，驱动蛋白只能朝一个方向运动，例如驱动蛋白-1可以沿着微管运动。驱动蛋白的主要功能是在细胞内进行运输，例如牵拉染色体，参与有丝分裂、减数分裂和细胞迁移过程。

驱动蛋白-3 KIF1A是这一家族的成员，在轴突运输和突触形成过程中扮演着重要角色。研究表明，KIF1A在体外呈现单体形式，但在体内却能形成连续的二聚体。科学家们对这一动力学二聚体机制知之甚少。

为了解答这一问题，研究人员发现与KIF1A连接的CC1-FHA是一个稳定的二聚体。对CC1-FHA的结构分析表明，CC1与FHA之间的连接出乎意料地形成了一种β指状发夹结构，该结构能够整合CC1与FHA，组装成一个CC1-FHA同型二聚体。

更重要的是，如果解离CC1-FHA这个二聚体，将释放出CC1和β指状结构，而这两者都是动力抑制剂不可或缺的组成部分。因此，研究人员认为，CC1-FHA串联的二聚体不仅能促进KIF1A二聚体的形成，还会通过螯合CC1/β-finger区域，启动动力学活性。

这些研究数据表明，这种CC1-FHA串联结构的功能可能是调控KIF1A二聚化及活性的一个枢纽，这一发现也可能扩展到其他驱动蛋白-3的作用机制上，代表着此类蛋白驱动调控的一种新规律。

关于驱动蛋白，之前的研究发现驱动蛋白Kinesin能够携带小泡、细胞器及其他成分沿微管网架（microtubule lattices）运动，但这种运动似乎并不依赖于网架本身，这一发现颠覆了之前的Kinesin运动模型，是该研究领域的一项重要进展。

（生物通：万纹）