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来自中国科学院生物物理研究所和北京生命科学研究所（NIBS）的研究团队，在《自然》（Nature）杂志上发表了一项重要研究成果，揭示了Gasdermin家族蛋白的打孔活性及其结构自抑制机制。该研究由邵峰院士和王大成院士共同领衔。

邵峰院士的研究主要聚焦于病原细菌感染宿主及宿主先天性免疫防御的分子机制，曾发表多篇高影响力论文。王大成院士则专注于结构生物学，深入研究蛋白质的结构、功能与分子改造。

炎症坏死（pyroptosis）是宿主抵御感染和危险信号的关键过程，但过度激活会引发免疫性疾病和感染性休克。研究团队发现，Gasdermin家族蛋白中的GSDMD、GSDMA3等成员，其N端结构域（gasdermin-N）具有破坏细胞膜的活性，能够在质膜上形成10-14 nm直径的分子孔道，从而诱导炎症坏死。

进一步的晶体结构分析表明，Gasdermin蛋白的N端和C端结构域之间存在精细的自抑制相互作用，这种抑制被解除后，N端结构域即可发挥其细胞毒性作用。该机制在哺乳动物细胞和人工转化细菌中均得到验证。

此研究不仅阐明了炎症坏死的分子基础，还为理解Gasdermin家族在免疫疾病中的作用提供了新视角。