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植物细胞具有独特的细胞器——叶绿体，它是光合作用的主要场所。叶绿体内部的类囊体膜系统负责捕获光能并将其转化为化学能。叶绿体中大多数蛋白质由细胞核基因编码，在细胞质中合成后需精确转运至叶绿体内，因此蛋白质的跨膜运输对叶绿体的生物合成和功能至关重要。

蛋白质跨过叶绿体外膜的过程依赖于易位子复合物（Toc复合物）的活性。Toc复合物包含多个GTP酶组分，如Toc34、Toc33和Toc159。这些GTP酶通过结合和水解GTP来调节蛋白质的转运。其中，较小的GTP酶Toc33/34倾向于形成同源二聚体，但其具体作用机制尚不清楚。

2010年4月，Koeni等人在《Structure》杂志上发表研究，解析了豌豆Toc34和拟南芥Toc33二聚体的晶体结构。研究发现，这些易位子复合物的二聚化状态与核苷酸（GTP或GDP）的负荷状态密切相关。在二聚体中，一个精氨酸残基的位置类似于GTP酶激活蛋白（GAP）中的精氨酸指，但二聚体本身激活GTP酶活性的现象极为罕见，且其活化位点无法完全解释催化过程。这表明同型二聚体可能需要一个类似共GAP（coGAP）的额外因子来辅助催化。此外，二聚体中催化中心的入口结构以及一种不寻常的开关运动支持了以下猜想：易位子复合物之间的相互作用或蛋白质前体的潜在结合位点可能由二聚体的结构特点决定。这一发现为理解叶绿体蛋白质转运的分子机制提供了重要线索。

参考文献：Koeni et al. Structure, 2010.