在经典的细胞信号传导模型中，WNT蛋白通常通过与卷曲受体（Frizzled）结合来激活下游信号通路。然而，近期发表在《Nature Communications》上的一项研究揭示了一个令人瞩目的新机制：TRP（瞬时受体电位）通道能够以异源多聚体的形式，直接作为WNT蛋白的受体，并展现出类似于G蛋白偶联受体（GPCR）的功能。

研究团队通过深入的分子生物学实验发现，TRPC1和TRPC4能够形成异源多聚体复合物。这一复合物不仅具备离子通道的通透性，更关键的是，它能够响应WNT配体的刺激。实验数据表明，当WNT蛋白与该TRP复合物结合时，能够诱导下游G蛋白的激活，从而触发一系列细胞内信号级联反应。这种“通道-受体”双重功能的发现，挑战了传统生物学中受体与离子通道功能截然分开的认知。

为了验证这一机制，研究人员利用基因敲除和电生理记录技术，详细分析了TRPC1/C4复合物在WNT信号诱导下的动力学特征。结果显示，WNT配体不仅调节了该通道的离子流，还通过与G蛋白的偶联，调节了胞内钙离子的浓度及相关转录因子的活性。这种跨膜蛋白的“多功能性”为细胞如何整合复杂的胞外信号提供了新的解释。

该研究不仅为WNT信号通路的复杂性提供了分子层面的证据，还提示了TRP通道在发育过程及癌症发生中可能扮演的非典型角色。未来，针对这一新型WNT受体复合物的靶向干预，有望为相关疾病的药物研发提供全新的切入点。

Journal Reference: Hsu, Y.H., et al. A heteromeric TRP channel that functions as a WNT-activated G protein-coupled receptor. Nature Communications (2026).