水通道蛋白（Aquaporin）在动物和植物细胞中已发现多种亚型。动物细胞中鉴定了水通道蛋白家族的六个成员，植物中也发现了类似功能的蛋白质。膜水通道蛋白AQP1于1988年发现，最初称为通道形成整合蛋白（CHIP），是人红细胞膜的主要蛋白，使红细胞快速膨胀和收缩以适应细胞间渗透性变化。AQP1也存在于其他组织细胞中，允许水自由通过（无需结合），但不允许离子或其他小分子（包括蛋白质）通过。

Aquaporin-0（AQP0）是哺乳动物眼睛晶状体纤维细胞膜中最丰富的蛋白，既是水通道，又起细胞接合部粘附分子的作用。研究人员通过电子显微镜以高分辨率确定了AQP0的结构，包括细胞膜中围绕的类脂，分辨率高到能分辨单个水分子。该结构首次展示了膜蛋白如何嵌入类脂双层。当晶状体纤维细胞间形成接合部时，相关类脂（通过与AQP0相互作用被部分固定）调控晶格触点。已知AQP0突变会引起白内障，这些突变可能干扰AQP0与类脂的相互作用，阻止AQP0嵌入类脂双层。

本期《自然》以封面形式报道了脂与蛋白质在Aquaporin-0相互作用的结构学机制，这一机制被揭示，促进人类了解白内障的关键机制，同时有助于了解Aquaporin-0蛋白开关机理，促进对水通道的了解。