清华大学颜宁教授最新综述解析质子耦合次级转运蛋白
时间:2013-07-24 11:19 来源:生物通 作者:万纹 点击:次
来自清华大学、清华-北京大学生命科学联合中心的颜宁教授发表了题为“Structural investigation of the proton-coupled secondary transporters”的综述文章,针对一种特殊的转运蛋白——质子耦合次级转运蛋白进行了深入介绍。这类蛋白广泛参与机体营养吸收、代谢产物排出、多药耐药等重要生理过程,文章系统总结了该领域的最新研究进展。 该综述发表于结构生物学领域前沿期刊《Current Opinion in Structural Biology》,具有较高学术影响力。颜宁教授长期致力于膜蛋白和植物脱落酸受体的结构与生物学机理研究,其工作为药物开发提供了大量理论依据,曾荣获中国青年女科学家奖、HHMI国际青年科学家奖等荣誉。 磷脂双层膜为细胞或细胞器提供疏水屏障,膜转运蛋白承担着营养物质吸收、代谢产物分泌、细胞内外物质信息交换以及产能耗能等关键生理活动。根据转运能量来源,转运蛋白可分为初级主动转运蛋白和次级转运蛋白。其中,质子耦合次级转运蛋白是一类关键的次级转运蛋白,能利用质子动力势实现特定物质的逆浓度跨膜运输,广泛参与营养吸收、代谢产物排出、多药耐药及电解质平衡维持等过程。 颜宁教授指出,近年来对这类转运蛋白的结构研究揭示了一些新的折叠模式,为理解质子依赖性底物转运机制建立了重要框架。该综述聚焦于近期质子耦合次级转运蛋白的结构研究新进展,例如大肠杆菌岩藻糖转运蛋白(FucP)。FucP是一种依赖于质子梯度的同向共转运蛋白,具有高度底物特异性。颜宁研究组曾解析其晶体结构,发现FucP分为N和C两个结构域,转运通道清晰可见。其中,N结构域朝向转运通道一侧的表面电势主要为负电性,而C结构域表面则主要为疏水性和正电性。 研究进一步揭示了FucP在底物识别、转运及质子传递偶联过程中起关键作用的残基D46和E135。这些发现表明,FucP与LacY存在不同的质子传递机制,为理解主要易化子超家族提供了新的重要研究系统。 (生物通:万纹) (责任编辑:泉水) |
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