2023年4月15日，一组由旅居美国的中国学者主导的研究团队发表了关于非典病毒（SARS-CoV）感染机制的最新研究成果。该研究首次获得了非典病毒表面刺突蛋白（S蛋白）与人类细胞受体ACE2结合的晶体结构，并通过结构分析揭示了病毒感染细胞的关键步骤。

研究团队的主要作者李放和李文辉，均为在哈佛医学院进行博士后研究的中国籍科学家。早在2003年，李文辉等人已发现血管紧张素转换酶2（ACE2）是非典病毒侵入人体细胞的关键受体。病毒的外壳刺突蛋白首先与ACE2结合，随后将病毒RNA注入细胞内部，完成感染过程。

在此次研究中，研究人员制备了非典病毒刺突蛋白与ACE2受体结合的晶体，并利用X射线晶体衍射技术解析其三维结构。结果显示，非典病毒的刺突蛋白呈略凹形，能与凸出的ACE2受体紧密结合。值得注意的是，病毒刺突蛋白与果子狸病毒刺突蛋白相比，仅有两个氨基酸发生突变，而这两个突变恰位于结合界面的中部，极大增强了病毒的结合能力。

研究指出，这两个氨基酸的突变是病毒从野生动物宿主向人类跨越、引发疫情的关键因素，且仅需两个氨基酸的变化就能显著提高病毒的传染性和在人群中的传播能力。

李放表示，此项研究不仅阐明了非典病毒与人类细胞的结合机制，也为病毒变异的预测提供了结构基础，有助于指导新型疫苗的设计和开发。此外，研究还表明，病毒刺突蛋白的快速变异是病毒适应不同宿主的关键，特别是氨基酸的微小变化可能导致传染性增强数十倍。

研究论文强调，病毒刺突蛋白的突变是病毒跨物种传播和增强传染性的核心机制之一。李放还提到，蝙蝠被认为是多种冠状病毒的天然宿主，未来的研究可能会进一步揭示蝙蝠病毒与人类非典病毒的关系，为预防未来疫情提供重要线索。

该研究为理解SARS-CoV的感染机制提供了重要的结构生物学基础，也为未来病毒变异监测和疫苗研发提供了科学依据。