Na+/Cl-依赖的转运蛋白（transporter）介导了神经元和神经胶质细胞从突触间隙吸收神经递质的过程。这类转运蛋白通过协同转运钠离子和氯离子，将神经递质逆浓度梯度转运至细胞内，从而终止神经信号传递并回收递质分子。

通过解析细菌中该类转运蛋白同源物的晶体结构，研究人员揭示了转运蛋白如何在其蛋白质孔道内特异性结合底物——亮氨酸（leucine）以及两个钠离子。晶体结构还阐明了转运蛋白的内部门阀和外部门阀的构象变化机制：内部门阀控制底物从胞外进入结合位点，外部门阀则调控底物释放至胞内。这种交替开放的“摇杆开关”模型解释了转运蛋白如何实现选择性结合与定向运输。

进一步分析表明，钠离子与转运蛋白特定残基的配位作用诱导了构象变化，从而稳定底物结合口袋；而氯离子则通过静电相互作用调节转运速率。这些发现为理解神经递质转运的分子基础提供了关键信息，并为开发针对相关神经系统疾病的药物（如抗抑郁药）提供了结构模板。

参考文献：Yamashita, A. et al. Crystal structure of a bacterial homologue of Na+/Cl--dependent neurotransmitter transporters. Nature 24 July 2005 (10.1038/nature03978)