核心发现：北京生命科学研究所柴继杰实验室在2007年8月12日《自然》（Nature）杂志在线发表论文，报道了首个细菌效应蛋白与植物抗性蛋白的复合物——AvrPto-Pto的晶体结构，从分子水平阐明了病原菌效应蛋白如何激活植物免疫系统。

植物的抗性蛋白能够精确识别病原菌分泌的效应蛋白，从而启动防御反应。然而，这一识别过程的分子机制长期未知。研究人员利用蛋白质晶体学、生物化学和遗传学方法，解析了番茄中的抗性蛋白激酶Pto与丁香假单胞杆菌效应蛋白AvrPto形成的复合物结构。研究表明，AvrPto通过两个界面与Pto相互作用，其活性环（loop）的磷酸化对Pto的识别具有关键调节作用。结构比对显示，AvrPto作为Pto的假底物与之结合，并可能作为Pto激酶的抑制剂。体外生化实验进一步证实，AvrPto确实能够抑制Pto的激酶活性。在易感植物中，AvrPto通过抑制蛋白激酶活性发挥毒性功能，而Pto则可能进化出模拟AvrPto毒性靶点的能力，从而阻断其毒性作用。

该研究为理解植物如何识别病原菌效应蛋白、启动防御反应并限制病原菌繁殖的复杂抗病机制提供了重要的结构基础。

博士生邢维满是本文的第一作者，其他作者包括邹艳、刘佳凝、陈涉、罗熙、周俭民博士，康奈尔大学的刘群博士、黄清秋、郝权博士，生物物理所的毕汝昌研究员、遗传所的朱立煌研究员，以及清华大学的吴嘉炜博士。柴继杰博士为通讯作者。本研究由科技部863计划和北京市科委资助，在北京生命科学研究所完成。

背景延伸：植物在长期演化中形成了复杂的免疫系统。其第一道防线类似于动物皮肤的表皮细胞壁；若病原体突破此屏障，细胞表面或内部的受体（如富含亮氨酸重复序列LRR的受体激酶）便会识别入侵者。2002年《自然》杂志曾报道过植物病原体防御的分子基础。本研究在此基础上，进一步揭示了效应蛋白与抗性蛋白直接互作的结构机制，推动了植物免疫学的发展。