基于结构的疫苗设计是一种新兴的疫苗开发策略，通过原子层次的精准设计，优化病原体抗原决定部位的呈现，从而增强保护性抗体的产生。

近期，Peter D. Kwong及其团队在《自然》杂志上发表研究，提出了一种创新技术：将病原体表面的抗原决定部位嫁接到经过改造的蛋白质骨架上。这种方法旨在解决某些病原体表面形状可变性导致的免疫逃逸问题。

研究人员以HIV-1病毒为模型，重点针对2F5抗体识别的形状可变抗原决定部位。他们成功地将该抗原决定部位嵌入到设计后的蛋白质骨架中，使其维持与中和抗体结合所需的构象。在豚鼠模型中，该疫苗不仅诱导产生了与HIV-1 2F5抗原决定部位紧密结合的抗体，还激发了对灵活版本抗原决定部位的免疫应答，其形状与2F5抗体识别的天然抗原决定部位高度相似。

这一发现为疫苗设计提供了新的思路，通过结构生物学手段精准调控免疫原性，有望提高疫苗的保护效力。