蛋白质是生命的一种最基本的成分，也是生化领域研究最多的分子。弄清蛋白质如何形成或者如何从一定序列的氨基酸链这点成型一直是生物学的一个大挑战。

        通常认为，蛋白质越是收到其所在环境的限制就越稳定。现在，威斯康星－麦迪逊大学的一个研究组证明这个假说是不完全正确的。虽然环境的限制起到一个重要作用，但其他因子也起到一定的作用。

        事实上，在自由溶液中，大多数蛋白质都以某种方式被固定。这项新的研究首次证明蛋白质的稳定性依赖于它们的形状、尺寸和与环境的相互作用。这是一种折叠蛋白质所需能量和熵之间的精妙的平衡。

        De  Pablo的研究组  发明了一种能够精确地计算熵的方法，并确定出因“固定”导致的蛋白稳定性变化对能量和熵变的贡献。

        一个蛋白质被折叠后，你能够通过加热或往系统中添加溶剂来解开它。而此时，蛋白质的回弹性就是人们所说的稳定性。为了更好地了解蛋白质折叠，De  Pablo研究组构建了处于不同类型的限制力的蛋白质计算机模型。这些模型能够帮助研究人员更好地了解蛋白质稳定性。接下来，研究人员将会继续改良他们的模型以固定、折叠和测量蛋白质在真实条件下的稳定性。