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早在35亿年前，原核生物中就出现了热休克蛋白（Heat Shock Proteins, HSPs）。在正常细胞中，热休克蛋白的表达量较高，约占细胞内总蛋白的1%；而在肿瘤细胞中，其表达量更高，可达6-7%。热休克蛋白作为分子伴侣，在蛋白质折叠、组装、转运及降解中发挥关键作用，帮助细胞应对应激状态。

来自美国哈佛医学院和波士顿大学医学部的研究人员在《Cell》子刊发表综述，系统总结了热休克蛋白在癌症恶化中的保护作用。文章重点分析了三种最常见的热休克蛋白：Hsp27、Hsp70和Hsp90。这些蛋白在肿瘤细胞内稳定癌症相关突变基因的表达，并作为分子伴侣维持其他高表达蛋白的生物活性，从而促进肿瘤的维持和进展。

热休克蛋白对肿瘤的作用是多方面的：它们促进癌细胞增殖，抑制生长抑制信号，增强癌细胞存活能力，并促进肿瘤血管新生和转移灶形成。此外，最新研究表明，热休克蛋白对肿瘤干细胞的功能具有重要调控作用，与肿瘤干细胞的自我更新、侵袭和转移密切相关。特别是Hsp90，在肿瘤对抗癌症治疗的进化过程中扮演了“帮凶”角色。值得注意的是，肿瘤细胞会分泌热休克蛋白，而正常细胞通常不分泌。

分子伴侣蛋白如Hsp27、Hsp70和Hsp90在多种癌症患者组织中高表达，且通常与不良预后相关。这些热休克蛋白通过受体介导的信号影响肿瘤免疫，同时促进肿瘤恶性发展。在癌症治疗中，靶向热休克蛋白已获得大量实验数据支持，目前已有多种热休克蛋白靶向药物处于临床试验阶段，显示出潜在的治疗价值。