兴奋性氨基酸转运蛋白4（EAAT4）是一种特殊的分子，主要表达于小脑的浦肯野细胞，而非胶质细胞。除了作为氨基酸转运蛋白，它还具有阳离子选择性离子通道的功能。当前关于EAAT4的转运模型认为，在同源三聚体转运蛋白中，每个亚基独立地运输一分子谷氨酸。

谷氨酸转运蛋白的晶体结构表明，其胞外表面呈现一个充满水的碗状结构，谷氨酸结合位点位于碗的底部。本周，Torres-Salazar等人在《神经科学杂志》上发表了研究数据，提出EAAT4阳离子电流的生成涉及亚基之间的协同作用。

研究人员将EAAT4表达于非洲爪蟾卵母细胞和异源细胞中，并报告了谷氨酸浓度依赖性呈现S型曲线。他们还发现，位于谷氨酸结合位点附近的两个突变改变了阳离子电流的解离常数和协同性，而这与谷氨酸转运本身的机制不同。因此，研究表明，必须占据不同亚基上的谷氨酸结合位点才能生成阳离子电流，这表明存在亚基间的相互作用。

研究意义：这一发现为深入理解EAAT4的功能机制提供了新的视角，并可能为未来开发针对相关神经系统疾病的治疗策略提供理论支持。

参考文献： Torres-Salazar, D., & Fahlke, C. (2023). Activating EAAT4 Anion Channels. Journal of Neuroscience.