过去，蛋白折叠通过理论研究一直要比通过实验研究更容易一些。但最近，理论已经开始被实验所证实。人们一般认为，所有蛋白都是在一个突然的动作中折叠的，但与这种看法相反的是，一些蛋白事实上是逐渐折叠和展开的，而且整个过程是在一系列被称为“下坡折叠”的步骤中进行的。

Sadqi等人利用一种新颖的核磁共振（NMR）方法来监控一个蛋白从原始状态开始一个原子一个原子地展开过程。他们获得的结果分辨率高于以前获得的结果，并且证实了折叠是一个统计过程，利用一种“下坡景观漏斗模型”可以最好地来理解它。该模型认为，蛋白质的折叠并非单一途径，而是沿着能量景观中的多条路径逐步下降，最终到达天然构象。这种下坡折叠现象挑战了传统的“两态”折叠模型，为理解蛋白质折叠的动力学机制提供了新的视角。

另外，协同性可通过绘制一个蛋白内的原子相互作用来理解。蛋白质折叠的协同性是指局部结构形成如何影响整体折叠过程。通过高分辨率NMR技术，研究人员能够实时追踪单个氨基酸残基的构象变化，揭示出折叠过程中原子间相互作用的动态网络。这一发现对于蛋白质设计、疾病机制研究（如阿尔茨海默病中的淀粉样蛋白聚集）以及药物开发具有重要意义。