来自斯克里普斯研究所（Scripps Research Institute）的Boehr等研究人员在《科学》（Science）杂志上发表的一项研究，揭示了酶在结构上的动态波动（fluctuation）有助于增加酶与底物结合的几率。该研究进一步提出，酶的结构波动可深入参与整个催化反应循环机制，使酶的催化作用更加高效。

长期以来，科学家们认识到蛋白质并非固定不变的固体，而是任何瞬间都会发生细微结构变化的弹性物质。即使是不发生整体大幅构象变化的蛋白质，其原子也通常在皮秒（picosecond）时间尺度内产生纳米（nm）级别的位移。

关于酶的结构变化，经典理论认为，酶结构的变异可使尚未结合底物的酶预先形成与底物互补的构象，从而帮助酶与特定配体（ligand）相互识别并结合。然而，Boehr及其同事利用核磁共振（NMR）技术对酶的研究发现，蛋白质在与其它蛋白质结合之前，其结构变异并非完全随机、毫无方向，而是朝着有利于与底物结合的状态演进。

此外，该研究还指出，酶与底物结合的同时，结构变异可帮助酶形成有利于催化反应下一步进行的状态。因此，通过结构变异，酶催化作用的能量图谱可能不再像传统认为的单一漏斗（funnel）形态，而是由多个漏斗组合而成，具有多个低能量状态。这些相互连接的漏斗会因酶与底物或配体的结合而产生大小和深浅的变化。

该研究还提出，酶在较高能量的中间物状态下，也具有与较低能量状态下类似的结构。对这一假说的进一步验证，将有助于加深对蛋白质相互作用（protein-protein interaction）机制的理解，并对未来的药物设计产生重要助益。