来自中国科技大学生命科学学院、合肥微尺度物质科学国家实验室以及复旦大学生命科学学院的研究人员，通过解析酿酒酵母Urm1（泛素相关修饰因子1）蛋白的核磁共振（NMR）结构，对蛋白修饰系统的进化起源提出了新见解。该研究成果于7月24日发表在国际权威期刊《美国国家科学院院刊》（PNAS）上。

该研究由中国科学院院士、中国科学技术大学教授施蕴渝与复旦大学生命科学学院副院长钟杨教授共同主持。研究团队利用NMR技术解析了Urm1的三维结构，并与泛素超家族其他成员进行了结构和系统发育比较。结果发现，Urm1是一种独特的“分子化石”，保留了该超家族共同祖先最保守的结构和序列特征。此外，Urm1与MoaD（钼蝶呤合酶小亚基）在三维结构、疏水性和静电表面特征上高度相似，提示两者功能相似。Urm1-Uba4与MoaD-MoeB之间的共同点，进一步在真核生物ATP依赖的蛋白修饰与原核生物ATP依赖的辅因子硫化之间建立了进化关联。

蛋白修饰是生物体内普遍存在的过程，通过共价连接小分子蛋白（如泛素）来调控靶蛋白的活性、定位和稳定性。泛素化修饰在真核生物中广泛存在，但原核生物中缺乏典型的泛素系统，其进化起源一直是未解之谜。本研究为理解泛素超家族的进化提供了关键线索，表明Urm1可能是连接原核硫化系统与真核泛素化系统的进化桥梁。