一项发表于《自然·通讯》的研究通过结构生物学方法，揭示了硫酸盐还原菌Desulfovibrio vulgaris中控制生物膜形成的Dvh系统的分子机制。研究发现，DvhG是一种钙依赖性蛋白酶，通过广泛相互作用靶向两种黏附素（DvhA和DVU1545）的周质结构域。此外，DvhD的结构分析表明，该蛋白是一个含有HD-GYP结构域的c-di-GMP依赖性开关，具有周质dCache结构域。研究数据支持一个模型：DvhD通过c-di-GMP依赖的机制控制DvhG活性，该机制在分子水平上与LapD不同，但在功能上类似。这些结果揭示了保守的调控逻辑如何通过不同的分子架构实现，突出了c-di-GMP信号网络在控制不同细菌谱系表面附着中的进化灵活性。

研究背景与意义

硫酸盐还原菌如Desulfovibrio vulgaris具有形成生物膜的能力，这在生物修复和微生物诱导腐蚀中具有重要意义。D. vulgaris的生物膜形成依赖于两种大型黏附素，这些黏附素受Dvh操纵子编码的蛋白质调控。该操纵子在组成上与γ-变形菌的Lap系统相似，但其调控蛋白DvhG和DvhD的序列和结构域组织存在差异。

主要发现

研究通过结构生物学方法阐明了DvhG作为钙依赖性蛋白酶识别和切割黏附素的分子基础，发现DvhG与底物的相互作用比已知的LapG系统更为广泛。同时，DvhD的晶体结构揭示了其作为c-di-GMP受体的独特机制：其HD-GYP结构域以二聚体形式结合三分子c-di-GMP，并通过构象变化传递信号。尽管DvhD与LapD在序列和结构域组织上完全不同，但两者实现了功能类似的调控逻辑，体现了c-di-GMP信号网络在进化中的灵活性。

参考文献

Krol, E., Becker, A. et al. (2026). Structural analyses uncover protease-adhesin interactions and c-di-GMP receptor regulation in sulfate-reducing bacteria. Nature Communications, 17, 3564. DOI: 10.1038/s41467-026-71936-5

该研究通过X射线晶体学、AlphaFold结构预测及生化分析，揭示了硫酸盐还原菌Desulfovibrio vulgaris中Dvh系统调控生物膜形成的分子机制。研究解析了DvhG（一种钙依赖性BTLCP家族蛋白酶）与黏附素（DvhA/DVU1545）的底物识别模式，并阐明了DvhD作为c-di-GMP受体通过其HD-GYP结构域结合c-di-GMP并发生构象变化的调控机制。研究团队来自波鸿鲁尔大学等机构。