◇二硫键（disulfide bond）

通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

◇范德华力（van der Waals force）

中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华引力最强。强的范德华排斥作用可以防止原子相互靠近。

◇蛋白质变性（denaturation）

生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

◇复性（renaturation）

在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

◇肌红蛋白（myoglobin）

是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

◇血红蛋白（hemoglobin）

是由含有血红素辅基的4个亚基组成的寡聚蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

◇波尔效应（Bohr effect）

CO₂浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白的氧亲和力下降的现象。

◇别构效应（allosteric effect）

又称之变构效应。是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。



◇镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）

血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第6个氨基酸残基是缬氨酸，而不是正常的谷氨酸残基。

◇酶（enzyme）

生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。

◇全酶（holoenzyme）

具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。

◇脱辅基酶蛋白（apoenzyme）

酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。

◇酶活力单位（U，active unit）

酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

◇比活(specific activity)

每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数（μm）。比活是酶纯度的测量。

◇活化能（activation energy）

将一摩尔反应底物中的所有分子由基态转化为过渡态所需要的能量。

◇活性部位（active site）

酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。

◇酸-碱催化（acid-base catalysis）

质子转移加速反应的催化作用。

◇共价催化（covalent catalysis）

一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。

◇靠近效应（proximity effect）

非酶促反应或酶促反应速率的增加是由于活性部位处反应剂有效浓度增大（底物靠近活性部位）的结果，这将导致更频繁地形成过渡态。

◇初速度(initial velocity)

酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。

◇米氏方程（Michaelis-Menten equation）

表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，v＝Vmax[S]/（Km+[S]）。

◇米氏常数（Michaelis constant,）（Km）

对于一个给定反应，导致酶促反应速度的起始速度（v0）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度。

◇催化常数（catalytic number）（Kcat）

也称之转换数(turnover number)。一个动力学常数，是在底物浓度处于饱和状态下，一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（Vmax/[E]total），或者是每摩尔酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的摩尔数。

◇双倒数作图（double-reciprocal plot）

也称之Lineweaver-Burk作图。一个酶促反应速度的倒数（1/v）对底物浓度的倒数（1/[s]）的作图。X和y轴上的截距分别代表米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax）的倒数。

◇竞争性抑制作用（competitive inhibition）

通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。

◇非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）

抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。