多年来，研究人员一直试图阐明生物体如何制造自身所需的药物，例如抗真菌剂。已知一种特殊的酶能够诱导惰性化学物质生成一大类称为卤化天然产物的药物，但其具体机制尚不明确。

化学家希望获得这种酶的能力，以便高效地再生或微调这些产物，包括抗生素、抗肿瘤剂和杀真菌剂。

如果酶是启动反应的“枪”，那么研究人员想知道如何扣动扳机。如今，麻省理工学院的Catherine L. Drennan利用晶体学技术揭示了这种酶的结构和功能。研究人员获得了该酶的三维结构，并确定了其工作机制，但这并非最终目标。

2005年3月16日，《自然》杂志上，哈佛医学院的Christopher T. Walsh和Drennan等人分析了假单胞菌用于合成抗真菌剂syringomycin的SyrB2酶。他们发现该酶的活性位点含有一个铁原子。

在新研究中，Drennan及其团队结晶了SyrB2，并利用X射线晶体学确定了该蛋白质的物理结构。通常，含铁酶通过三个氨基酸将铁原子固定在活性位点。但在SyrB2中，其中一个典型氨基酸被更小的氨基酸取代。

这种较小的替代为卤化反应在活性位点留下了更多空间。当铁与氯结合后，蛋白质关闭活性位点，从而有效扣动“扳机”。

令研究人员惊讶的是，如此微小的结构变化——活性位点中一个较小的氨基酸替换——就赋予了酶催化卤化反应的能力。这些发现为改造其他酶以生产有价值的卤化天然产物提供了重要信息。