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朊病毒和淀粉体的结构

2005-07-10 12:28 bioguider 科学时报 阅读 0
核心摘要: 多项研究利用X射线晶体学和折叠分析揭示朊病毒和淀粉体的原子级结构,特别是酵母朊病毒蛋白Sup35的纤维“脊梁”结构,为理解其在神经退化疾病中的形成机制提供关键线索。研究显示,淀粉体的折叠核心具有高度结构保守性,揭示了其在疾病状态与正常状态下的形成差异,为相关疾病的诊断与干预提供潜在靶点。
        阿尔茨海默氏症、朊病毒疾病和其他神经退化疾病与被称为淀粉体的非溶性蛋白纤维有关。实践证明,收集形成这些蛋白的结构信息很困难。现在,三个小组取得了突破,他们在本期《自然》上报告了解决这一问题的各种不同方法。本期封面所示为由酵母朊病毒蛋白Sup35形成的一种与淀粉体相似的小纤维的“脊梁”的原子结构。为获得这一结构,Nelson等人对淀粉体的微晶体进行了X射线晶体学研究;Krishnan和Lindquist利用很多方法来研究淀粉体核心的折叠;Ritter等人确定了一种细丝菌的有感染能力的HET-s朊病毒的构造。Christopher Dobson对这么多数据能为我们提供哪些关于朊病毒和淀粉体在患病状态和健康状态中的形成情况的信息进行了思考。
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