一个氧原子的魔力:RNA为何比DNA更易形成凝聚液滴,或揭开生命起源之谜
一项发表于《Nature Communications》的研究揭示,RNA与DNA之间仅一个2'-羟基(2'-OH)的化学差异,竟能显著影响RNA在升温时形成液滴的能力。RNA比对应单链DNA低约10°C即可发生相分离,且更易形成互联网络并转变为凝胶态。2'-OH使RNA与镁离子结合更强、骨架周围水分子更少,从而促进分子聚集。该发现为RNA世界理论提供了新证据,并可能推动全RNA合成细胞的构建。...
一项发表于《Nature Communications》的研究揭示,RNA与DNA之间仅一个2'-羟基(2'-OH)的化学差异,竟能显著影响RNA在升温时形成液滴的能力。RNA比对应单链DNA低约10°C即可发生相分离,且更易形成互联网络并转变为凝胶态。2'-OH使RNA与镁离子结合更强、骨架周围水分子更少,从而促进分子聚集。该发现为RNA世界理论提供了新证据,并可能推动全RNA合成细胞的构建。...
一项发表在《自然·通讯》上的新研究发现,RNA与DNA之间仅一个氧原子的化学差异,显著影响了RNA在高温和酸性条件下形成液滴状凝聚体的能力。这种凝聚体可能为早期地球上的原始RNA分子提供了聚集和相互作用的微环境,从而促进了生命的诞生。研究通过实验和模拟揭示了2'-羟基在RNA凝聚和凝胶化过程中的关键作用,为理解RNA世界假说提供了新的视角。...
一项发表于《Nature Communications》的研究发现,天然代谢物L-精氨酸能稳定Tau蛋白液滴,阻止其转化为阿尔茨海默病相关的毒性纤维,同时保留液滴的正常功能。研究首次证明纤维形成发生在液滴表面而非内部,为开发靶向纤维化而不干扰细胞功能的小分子药物提供了新策略。...
本研究开发了一种多重神经退行性蛋白毒性分析平台,发现分子伴侣DNAJB6通过促进FUS蛋白形成无毒凝胶态凝聚体,抑制其病理性纤维聚集,从而缓解ALS和FTD等疾病的细胞毒性。该机制为靶向蛋白相变的药物开发提供了新方向。...
近日,《自然-通讯》发表研究,揭示了阿尔茨海默病中Aβ通过增溶Tau蛋白早期纳米簇,催化其相分离与聚集的新机制。该发现为理解Aβ与Tau协同病理提供了分子基础,并为药物开发提供了新靶点。...
美国研究人员在《神经元》杂志上发表论文,揭示了肌萎缩侧索硬化症(ALS)的基本病理:TIA1蛋白突变影响蛋白相变行为,导致运动神经元死亡。该发现为开发ALS有效疗法提供了新方向,并可能适用于其他神经退行性疾病如阿尔茨海默病。...
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