"We  can  now  start  changing  how  phytochromes  work  in  a  rational  way  to  improve  how  plants  respond  to  light,"  says  Wagner.  "People  have  been  trying  to  do  this  for  a  long  time.  Practically  speaking,  we  can  now  try  to  re-engineer  the  vision  system  of  a  plant."  

According  to  Vierstra,  there  are  many  kinds  of  phytochromes  found  in  every  plant,  and  they  exist  in  virtually  all  cells.  They  occur  in  greater  concentrations  in  cells  that  respond  directly  to  light,  such  as  in  root  tips  and  new  shoots.  

The  phytochrome  revealed  by  the  Wisconsin  team  was  derived  from  a  microbe  known  as  Deinococcus  radiodurans,  a  bacterium  renowned  for  its  tolerance  to  ionizing  radiation.  It  was  only  within  the  last  eight  years  that  scientists  from  Vierstra's  and  other  labs  discovered  that,  like  plants,  some  bacteria  harbor  phytochromes.  That  finding  opened  the  way  for  the  Wisconsin  team  to  define  the  structure  of  a  phytochrome,  as  bacteria  are  easy  to  grow  in  the  lab  and  their  proteins  are  easier  to  purify  and  manipulate  than  plant  proteins.  

Once  isolated,  the  phytochrome  was  crystallized  and  its  molecular  structure  was  mapped  using  a  beam  of  X-rays  to  develop  a  three-dimensional  picture  of  the  protein.  That  three-dimensional  portrait,  which  reveals  the  atom-by-atom  configuration  of  the  molecule,  is  the  key  to  understanding  the  "nuts  and  bolts"  of  how  the  photoreceptor  senses  light  and  triggers  a  series  of  downstream  events  that  control  growth  and  development,  according  to  Katrina  Forest,  the  other  senior  member  of  the  team  and  a  UW-Madison  professor  of  bacteriology.  

"There  were  some  surprises,"  says  Forest  of  the  ribbon-like  protein.  "This  protein  has  a  knot."  That  is  a  startling  feature,  she  notes,  observed  in  only  a  handful  of  proteins  out  of  tens  of  thousands  whose  structures  are  known.  The  group  speculates  the  knot  may  help  stabilize  the  protein  so  it  can  do  its  job  of  capturing  light  and  triggering  the  cascade  of  downstream  events  under  its  control.