法国和美国科学家近日联合研究发现，尽管神经退行性疾病（如阿尔茨海默病、帕金森病和亨廷顿病）在临床表现上各不相同，但其致病蛋白质的核心结构却高度相似。这一突破性发现为开发广谱诊断工具和靶向治疗药物提供了全新思路。

法国国家科研中心（CNRS）与美国国立卫生研究院（NIH）合作，利用冷冻电镜和固态核磁共振技术，对多种神经退行性疾病患者脑组织中的淀粉样纤维蛋白进行了高分辨率结构解析。结果显示，这些疾病相关的致病蛋白（如β-淀粉样蛋白、α-突触核蛋白和亨廷顿蛋白）均折叠成一种共同的“β-弓形结构”（beta-arch motif）。该结构由两条反向平行的β-折叠片层组成，通过疏水相互作用稳定，并形成高度有序的纤维核心。

研究团队指出，此前学界普遍认为不同神经退行性疾病的致病蛋白结构存在差异，但本次实验通过比较阿尔茨海默病、帕金森病、亨廷顿病及肌萎缩侧索硬化症（ALS）的纤维样品，发现它们共享这一保守的构象特征。这一发现挑战了传统认知，并暗示这些疾病可能通过相似的分子机制导致神经细胞死亡。

该成果的临床意义重大：首先，基于β-弓形结构的通用抗体或小分子探针可用于早期诊断多种神经退行性疾病；其次，针对该结构设计药物，有望同时阻断多种致病蛋白的聚集，实现“一药多治”。目前，研究团队已开始筛选能够识别β-弓形结构的化合物，并计划开展动物模型验证。

相关论文发表于《自然·结构与分子生物学》（Nature Structural & Molecular Biology），第一作者安德烈·卡亚瓦（André Kajava）表示：“这一发现将神经退行性疾病的研究从‘各自为战’转向‘求同存异’，为攻克这类复杂疾病带来了新希望。”