Ras蛋白是一种膜结合型GTP/GDP结合蛋白，相对分子质量约为2.1万，定位于细胞膜内侧。编码其蛋白的RAS基因一直以来都背负着骂名，原因有二：首先，RAS基因构成了人类癌症中最频繁突变的癌基因家族，约每3个癌症病例中就有1个存在RAS突变；其次，尽管经过30多年的努力，仍没有任何有效的RAS癌蛋白抑制剂进入临床。
近期，一组研究人员发现了一种PDEδ小分子抑制剂，并确定了其特征。PDEδ是一种能够结合并调控RAS及RAS相关蛋白定向至膜区室的蛋白。值得注意的是，PDEδ包含一个深疏水口袋，能够结合法尼酰基化蛋白的脂质部分，尤其是RAS。
此前的研究证明，抑制PDEδ水平可以破坏RAS与质膜的结合，从而损害RAS突变癌细胞的生长。这一发现促使研究人员借助高通量筛选，鉴别能够阻断PDEδ与KRAS结合的小分子。在筛选出多个分子后，他们采用基于结构的药物设计策略，开发出最有前景的化合物，并将其命名为deltarasin。
研究人员通过荧光显微镜实验证实，deltarasin能够阻断活细胞中PDEδ与KRAS的相互作用。在向人类KRAS突变胰腺癌细胞系中添加5微克PDEδ-KRAS后，PDEδ不再将KRAS分配到质膜。Deltarasin还损害了这些胰腺癌细胞系的增殖能力，并显著抑制了KRAS依赖性信号事件，例如ERK1和ERK2蛋白的磷酸化。当研究人员在胰腺导管癌小鼠模型中评估deltarasin的效力时，观察到肿瘤生长呈剂量依赖性抑制。
关于RAS的研究，近期另一组研究人员发现了Ras经典癌信号通路的一种替代机制，即无需突变或激素刺激就能激活Ras。他们发现，当泛素蛋白在特定位点对Ras进行修饰时，能够将Ras蛋白锁定为激活状态。这种单个泛素修饰过程，也称为单泛素化，通过干扰GTP酶活化蛋白（GAP）的活性，开启Ras进入活性信号状态。
由于Ras与癌症之间的密切联系，研究人员一直将Ras视为药物研发中颇具吸引力的靶标。然而，尽管付出了巨大努力，Ras本身目前仍被认为是“无成药性”的，因此研究人员转而寻求其他方法，研发靶向活性Ras的药物。这不仅对癌症治疗有益，而且由于RAS基因与一些发育疾病（如努南综合征、Costello综合征）以及自身免疫性淋巴增生综合征相关，因此应用范围广泛。