核心发现：日本神户大学研究团队利用蛋白质手性原理，设计出与天然β-淀粉样蛋白（Aβ）镜像互补的合成肽段，成功阻止Aβ聚集并保护脑细胞。该策略为阿尔茨海默病及其他“不可成药”无序蛋白相关疾病提供了全新治疗思路。

阿尔茨海默病（AD）是常见的神经退行性疾病，其病理特征之一是β-淀粉样蛋白（Aβ）在脑内异常聚集形成老年斑。Aβ属于天然无序蛋白（IDP），缺乏稳定的三维结构，传统小分子药物难以靶向。神户大学丸山达雄（Maruyama Tatsuo）团队受材料科学启发，提出利用“手性”概念：天然氨基酸几乎均为L-型（左手构型），而人工合成的D-型（右手构型）短肽可与L-型Aβ形成稳定互补结合，从而阻断其聚集。

研究方法与结果：研究团队首先系统分析了L-型和D-型短肽相互作用的分子机制，随后设计了一条D-型氨基酸链（镜像蛋白）。实验显示，该镜像蛋白能高效结合Aβ，抑制其纤维化聚集。在体外小鼠脑细胞培养模型中，单独Aβ处理导致50%细胞死亡，而同时加入镜像蛋白后细胞存活率恢复至100%，且镜像蛋白本身对细胞无毒性。该成果发表于《Chemistry – A European Journal》。

潜在应用：无序蛋白也参与帕金森病、某些癌症等疾病。该“手性引导分子识别”策略可推广至其他IDP靶点，为药物开发提供理性设计框架。丸山教授表示：“这只是一个起点，我们期待加速从试错到系统设计的转变。”

参考文献：Kenta Morita, et al. A Chirality-Guided Molecular Recognition Strategy for Targeting Intrinsically Disordered Proteins. Chemistry – A European Journal, 2024. DOI: 10.1002/chem.70889