来自山东大学生命科学学院、国家糖工程技术研究中心的研究人员，通过原核表达和纯化人MCM7蛋白的N端融合蛋白，深入研究了其与雄激素受体（AR）蛋白的相互作用，为理解MCM蛋白家族的作用机制提供了重要依据。

领导该研究的是山东大学生命科学学院的顾黎博士。顾博士早年毕业于延安医学院，研究方向为糖生物学和肿瘤细胞生物学。近年来，她的工作主要包括CHO细胞表达糖基化干扰素、抗肿瘤糖基化药物研究、人糖基转移酶的单克隆抗体制备以及糖脂脂质体研究等。

微小染色体维持蛋白（MCM）家族是一组与DNA复制密切相关的蛋白。MCM7是MCM家族成员之一，与其他MCM蛋白形成异多聚体，调节DNA复制。此外，MCM7还与转录成分关联，参与RNA合成，并且在增殖细胞或组织中高表达，可作为肿瘤生物标志物的候选因子。

在本研究中，研究人员制备了人MCM7 N端的GST融合蛋白（GST-MCM7N），并探讨其是否与雄激素受体（AR）蛋白存在直接相互作用。首先，利用RT-PCR获得长度为744 bp的人MCM7基因N端cDNA片段，将其构建到原核表达载体pGEX-5x-3中，转化大肠杆菌BL-21菌株。经IPTG诱导后，菌株表达产生GST-MCM7N融合蛋白，随后使用Glutathione Sepharose 4B珠进行分离纯化。利用GST pull-down技术，将纯化的融合蛋白分别与前列腺癌细胞LNCaP细胞裂解液及基因工程获得的AR蛋白孵育，检测MCM7蛋白N端是否与AR蛋白直接相互作用。

结果显示，酶切鉴定及基因测序表明MCM7基因cDNA的N端片段成功构建到表达载体中。SDS-PAGE及Western blotting结果证实获得了GST和GST-MCM7N融合蛋白，GST pull-down结果进一步证实GST-MCM7N与AR蛋白存在相互作用。研究人员认为，MCM7蛋白的N端与AR蛋白至少在体外可以发生直接相互作用，这为理解MCM7在雄激素信号通路中的潜在功能提供了新线索。